Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow География arrow БИОХИМИЯ
Посмотреть оригинал

АКТИВАТОРЫ И ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ

Вещества, ускоряющие ферментативные реакции, получили название активаторы, а замедляющие - ингибиторы. Так, например, активатором пепсиногена (предшественника пепсина) в желудочном соке является соляная кислота, та же соляная кислота является ингибитором для амилазы слюны.

На активность ферментов влияет присутствие в системе различных веществ. Так, например, некоторые катионы способны повышать, а другие снижать активность ферментов. Большинство тяжелых металлов - Fe, Hg, Cd - относится к ингибиторам ферментов. Активаторами являются ионы металлов Mg, Мп, К, Zn, Мо.

Некоторые ферменты секретируются в неактивном состоянии в виде проферментов. Например, пепсин желудочного сока выделяется клетками в виде пепсиногена и активируется соляной кислотой в желудке. Трипсин поджелудочной железы выделяется в неактивном состоянии в виде трипсиногена и активируется в кишечнике под влиянием фермента энтерокиназы кишечного сока. В том и в другом случае активация заключается в отщеплении от пепсиногена и трипсиногена полипептидов, после чего ферменты становятся активными.

Большинство лекарственных препаратов являются ингибиторами ферментных систем. Эти свойства медикаментов и используются для лечения различных заболеваний. Например, фосфэстрол, являющийся тетранатриевой солью дифосфорного эфира транс-3,4-ди-параоксифенилгексена-З применяют при лечении рака предстательной железы. Его можно рассматривать как

соединение, обладающее «транспортной» функцией, т. е. доставляющее активное вещество в опухолевую ткань.

В организме реализуются два типа ингибирования (торможения) активности ферментов - субстратное, или конкурентное, и

аллостерическое.

При субстратном ингибировании молекула субстрата и ее аналог присоединяются к одному и тому же активному центру и между ними возникает «конкуренция», обусловленная тем, что и субстрат, и аналог могут присоединяться к активному центру, так как их структуры очень близки, а различия весьма незначительны. «Конкурент» субстрата взаимодействует с активным центром фермента, и субстрат не может вступить в контакт с ферментом. Чтобы вытеснить «конкурента», необходимо увеличить концентрацию субстрата.

Ферменты могут ассоциироваться друг с другом в мультифер- ментные системы и функционировать совместно в форме ферментных комплексов. Такие мультиферментные системы обладают способностью автоматически поддерживать требуемую скорость суммарной реакции. В большинстве таких систем конечный продукт последовательных реакций оказывает ингибирующее действие на первый фермент. Такой фермент называют аллостерическим или регуляторным. Скорость же всего процесса в целом определяется стационарной концентрацией конечного продукта. Такой тип ингибирования конечным продуктом называется ингибированием по типу обратной связи или ретроингибированием.

В некоторых случаях аллостерические ферменты снижают скорость ферментативной реакции, уменьшая vmax. Однако чаще всего их действие проявляется в уменьшении сродства фермента к субстрату.

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы