Внутриклеточный обмен аминокислот

Аминокислоты в организме прежде всего используются для синтеза белков и пептидов. Кроме этого, ряд аминокислот служат предшественниками для образования соединений непептидной природы: пуриновых и пиримидиновых оснований, биогенных аминов, порфиринов (в том числе гема), никотиновой кислоты, креатина, холина, таурина, тироксина и ряда других. Из углеродного скелета гликогенных аминокислот синтезируются углеводы, кетогенных — липиды и кетоновые тела. Основным органом метаболизма аминокислот является печень, где происходят многие синтетические процессы, связанные с использованием аминокислот, а также важный процесс перераспределения избыточных количеств, потребляемых с пищей углеродных цепей аминокислот и азота.

Внутриклеточный протеолиз

В последние годы выяснено, что время «полужизни» белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой ~ 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин; менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков.

Подсчитано, что время «полужизни» цитоплазматических белков, имеющих в качеств /V-концевой аминокислоты аргинин, составляет 2 мин; аспарагиновой кислоты, лизина — 10 мин, глутаминовой кислоты и изолейцина — 30 мин.

Таким образом, деструкция белковых молекул высокоселективна, и убик- винтин является одним из механизмов этой селективности. Установлено, что в мечении белков для деструкции могут играть роль также шапероны. Некоторые белки имеют время «полужизни» более чем 20 ч (белки печени — даже несколько дней), а другие — несколько минут.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >