Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Медицина arrow АНАТОМИЯ ЦЕНТРАЛЬНОЙ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
Посмотреть оригинал

Липиды

Под термином «липиды» объединяют жиры и жироподобные вещества различной структуры, имеющие общие свойства. Главное свойство липидов — гидрофобность: они не растворяются в воде, но растворяются в органических растворителях (бензине, эфире, ацетоне и др.). В некоторых клетках липидов мало (5—15% от сухой массы), а в клетках подкожной жировой клетчатки млекопитающих их содержание достигает 90%.

Липиды подразделяют:

  • — на простые (жиры и воски);
  • — сложные (фосфолипиды, гликолипиды, липопротеиды);
  • — стероиды — полициклический спирт холестерин и его производные (например, стероидные гормоны — кортикостероиды и половые гормоны).

Жиры — наиболее простые и широко распространенные липиды. Это соединения трехатомного спирта глицерина («головка») и трех остатков высокомолекулярных жирных кислот («хвосты»). Среди них различают жиры, остающиеся твердыми при температуре 20°С, и масла, которые в этих условиях становятся жидкими. Масла более характерны для растений, но встречаются и у животных. Воска покрывают кожу, шерсть, перья животных, что предохраняет их от действия воды. Стебли, листья и плоды многих растений также могут быть покрыты восковым защитным слоем.

Фосфолипиды по своей структуре сходны с жирами, но в их молекуле один или два остатка жирных кислот замещены остатком фосфорной кислоты. Фосфолипиды являются основным составным компонентом клеточных мембран. Гликолипиды — соединения липидов с углеводами, которые также обычно входят в состав клеточных мембран, присутствуя преимущественно на наружной поверхности. Липопротеиды — соединения различных белков с липидами.

Функции липидов:

  • - структурная (строительная). Липиды входят в состав всех биологических мембран. Это в первую очередь фосфолипиды и холестерин, а также их соединения с белками — липопротеиды;
  • — энергетическая. При полном окислении 1 г жира выделяется 38,9 кДж энергии. Следовательно, жиры дают более чем в 2 раза больше энергии по сравнению с углеводами. У позвоночных животных примерно половина энергии, потребляемой клетками в состоянии покоя, образуется за счет окисления жиров;
  • — запасающая. Жиры являются основным запасающим веществом у животных, а также у некоторых растений. Жиры могут использоваться также в качестве источника воды (эндогенная вода), так как при окислении 1 кг жира образуется 1,1 кг воды. Это особенно важно для пустынных животных (вспомните горб у верблюда);
  • теплоизоляционная. Благодаря низкой теплопроводности липиды служат для теплоизоляции организмов. У многих позвоночных животных хорошо выражен подкожный жировой слой, что позволяет им жить в условиях холодного климата, а у китообразных он играет еще и другую роль - способствует плавучести;

защитная. Подкожная жировая клетчатка, а также жир, который откладывается вокруг внутренних органов, хорошо защищает организм от механических воздействий. Восковой налет на листьях растений предохраняет их от излишнего испарения воды;

  • регуляторная. Осуществляется стероидными гормонами.
  • 1.1.4. Белки
Структурная формула аминокислоты

Рис. 1.1. Структурная формула аминокислоты

Из органических веществ в организме больше всего белков — 10—20% массы клетки. Белки являются гетерополимерами, мономерами которых являются аминокислоты. Все аминокислоты похожи по строению. Каждая из них содержит аминогруппу (-NH2) и карбоксильную группу (-СООН). Отличаются аминокислоты частью, которую называют радикал (R) (рис. 1.1).

В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белковой молекулы входит только 20 из них. В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают: заменимые аминокислоты — десять аминокислот, синтезируемых в организме, и незаменимые аминокислоты, которые в организме не синтезируются. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.

В зависимости от аминокислотного состава белки бывают полноценными, если содержат весь набор незаменимых аминокислот, и неполноценными, если хотя бы одна незаменимая аминокислота в их составе отсутствует.

Когда две аминокислоты соединяются друг с другом, от аминогруппы одной кислоты и карбоксильной группы другой отщепляется молекула Н20, и за счет освободившихся валентностей остатки аминокислот соединяются. Образовавшееся при этом соединение называют дипептидом, а связь между аминокислотами — пептидной связью (рис. 1.2).

Образование пептидной связи между двумя аминокислотами

Рис. 1.2. Образование пептидной связи между двумя аминокислотами:

Ri, R2 — радикалы двух разных аминокислот

В случае соединения трех аминокислот образуется трипептид, нескольких — полипептид. Таким образом, белки представляют собой полипептиды, т.е. цепочки из аминокислотных остатков. Последовательность этих остатков в белковой молекуле определяет его первичную структуру. Она определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипеп- тидной цепочке может привести к изменению свойств и функций белка. По мере образования белковой цепочки она закручивается в спираль — вторичную структуру белка. Полипептидная спираль определенным образом укладывается в пространстве, формируя третичную структуру. У каждого вида белков третичная структура имеет свою конфигурацию. Некоторые белки имеют и четвертичную структуру, в этом случае несколько молекул с третичной структурой объединяются, образуя одну молекулу (рис. 1.3).

В зависимости от конфигурации молекулы белки делятся на три группы.

  • - глобулярные, форма молекулы которых более или менее сферическая;
  • — фибриллярные, которые имеют вытянутую форму;

мембранные, которые несколько раз проходят через клеточную мембрану; при этом их части выходят из мембраны в цитоплазму клетки и в межклеточную среду.

Кроме того, белки делят на простые (протеины), которые образованы только аминокислотами, и сложные (протеиды), содержащие помимо аминокислот небелковую часть (например, липопротеиды — соединения белков с липидами, нуклсопротеиды — белков и нуклеиновых кислот, гликопротеиды — белков и углеводов).

Структура белковой молекулы

Рис. 1.3. Структура белковой молекулы:

а — первичная; 6 — вторичная; в — третичная; г — четвертичная

Белковые молекулы очень разнообразны. Они отличаются друг от друга количеством входящих в их состав аминокислот (от ~50 до -5000) и последовательностью аминокислот в полипептидной цепочке. Эта последовательность закодирована в генах ДНК. Каждый организм содержит огромное количество белков. При этом часть из них видоспецифична, т.е. одинакова для всех представителей конкретного вида. Например, молекула инсулина в норме у всех людей одинакова, но у представителей других видов она отличается но строению (самый близкий к человеческому инсулин принадлежит свиньям). Но многие белки индивидуальны даже в пределах одного вида, т.е. многие белки одного человека отличаются по строению от белков другого.

Белки играют чрезвычайно важную роль в работе организма, причем из-за сложности строения, а также разнообразия форм и состава функции белков очень многочисленны. Выделяют следующие функции белков.

— строительная (структурная). Белки входят в состав многих структур организма, как клеточных, так и внеклеточных — цитоплазматических мембран, костей, волос, ногтей, сухожилий и пр.;

ферментативная (каталитическая), одна из важнейших функций белков. Ферменты — это биокатализаторы, т.е. вещества, в десятки тысяч раз ускоряющие течение биохимических реакций. Молекула фермента обычно гораздо крупнее, чем молекула вещества, на которое он действует (субстрата). На молекуле фермента есть участок, который называется «активный центр». В этом участке субстрат связывается с ферментом по принципу «ключ к замку», субстрат должен соответствовать по форме и заряду активному центру. Ферменты обладают высокой специфичностью — каждый из них взаимодействует с одним субстратом и выполняет одно действие, например, разрывает молекулу субстрата на две части или, наоборот, объединяет две молекулы разных или одинаковых субстратов в одну, восстанавливает или окисляет молекулу субстрата и т.д. Некоторые ферменты кроме белковой имеют небелковую часть — кофермент, или кофактор. Белковую часть фермента в этом случае называют апо- фермент. Коферментами могут быть производные витаминов, ионы некоторых металлов и др.;

  • транспортная (например, гемоглобин в эритроцитах транспортирует кислород; ряд мембранных белков осуществляет мембранный транспорт);
  • регуляторная. Ряд гормонов являются белками или полипептидами;
  • - двигательная. Белки актин и миозин обеспечивают мышечное сокращение;
  • - сигнальная. В клеточную мембрану встроены белки, способные изменять свою форму под действием некоторых факторов. Это приводит к различным изменениям в работе клетки;
  • - защитная. Антитела, обезвреживающие чужеродные вещества, фибриноген, обеспечивающий свертывание крови, интерферон, подавляющий деятельность вирусов, являются примерами защитных белков;
  • запасающая (например, белок молока казеин);
  • энергетическая. В этом качестве белки используются только тогда, когда не остается других источников для получения энергии (углеводов и жиров).
 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы