Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОХИМИЯ ДЛЯ ТЕХНОЛОГОВ в 2 ч. Часть 1.
Посмотреть оригинал

Классификация аминокислот

По мере открытия аминокислот, изучения их структуры и свойств пришлось систематизировать эти знания. В настоящее время существует несколько способов классификации аминокислот в зависимости от выбранного параметра оценки.

Если основным критерием является строение аминокислоты, то такой способ систематизации называют структурной классификацией (табл. 3.2). С позиций структуры все аминокислоты делят на несколько групп.

Таблица 3.2

Классификация аминокислот но структуре

Представители

Примеры

Ациклические незамещенные

Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин

Ациклические замещенные:

спиртоаминокислоты

Серин, треонин

тиоам и I юкис л оты

Цистеин, метионин

карбоксиаминокислоты

Аспарагиновая, глутаминовая

диаминокислоты

Лизин, аргинин

Циклические’.

ароматические

Фенилаланин, тирозин

гетероциклические

Триптофан, гистидин

иминокислоты

Пролил

Величина и форма радикалов аминокислот в дальнейшем определяют рельеф поверхности белковых молекул. Кроме этого от строения радикалов зависят функциональные свойства белков — растворимость, эластичность, активность и др.

Оценивая физико-химические свойства аминокислот по электрохимической классификации (табл. 3.3), их подразделяют на три группы.

У нейтральных аминокислот по одной NH.;- и СООН-группе. У кислых аминокислот — две СООН-группы. В основных аминокислотах NH2-rpynn больше, чем других функциональных групп.

Таблица 3.3

Электрохимическая классификация аминокислот по физико-химическим свойствам

Представители

Примеры

Нейтральные

Глицин, аланин, серин, цистеин, цистин, треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан, пролин, ок- сипролин

Кислые

Аспарагиновая, глутаминовая

Основные

Лизин, аргинин, гистидин

Сравнительный анализ различных природных белков показывает, что в большинстве из них кислые аминокислоты преобладают над основными.

Существует еще физиологическая или биологическая классификация, в соответствии с которой все аминокислоты делят на заменимые и незаменимые с точки зрения их значимости для организма (табл. 3.4).

Таблица 3.4

Классификация аминокислот по биологической значимости

Представители

Примеры

Заменимые

Глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, пролин, оксипролин, аспарагиновая, глутаминовая, аргинин, гистидин

Незаменимые

Треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, фенилалаланин, триптофан, лизин

Две аминокислоты, Apr и Гис, считаются частично заменимыми, поскольку их синтез в организме человека протекает довольно медленно. Однако для взрослых недостаток этих аминокислот в рационе обычно не вызывает серьезных последствий, в то время как для детей может привести к нарушению обмена белков.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме, поэтому дефицита в них не бывает. Источником заменимых аминокислот служат продукты углеводного обмена — ПВК, а-кетоглутаровая и фумаровая кислоты, а также NH3. Восстановительным аминированием ПВК и а-кетоглутаровой кислот образуются Ала и Глу. Прямым аминированием фумаровой кислоты получается Асп. Остальные аминокислоты возникают путем нереаминирования.

Незаменимые аминокислоты, как следует из названия, нельзя ничем заменить, поскольку они не синтезируются в организме млекопитающих и обязательно должны поступать с продуктами.

Белки, содержащие весь набор незаменимых аминокислот, считаются биологически полноценными. К ним относят белки животного происхождения, которые содержатся в яйце, молоке, рыбе, мясе. Белки растительного происхождения, содержащиеся в таких продуктах, как орехи, злаки, бобы и пр., не включают все незаменимые аминокислоты, поэтому не относятся к биологически полноценным белкам.

По решению ФАО и ВОЗ за эталон белка с точки зрения аминокислотного состава приняты белки яйца. В них содержится весь набор незаменимых аминокислот в оптимальном для организма человека соотношении. Наибольшее сходство в этом отношении с белками яйца имеют белки молока (рис. 3.6).

Из рис. 3.6 следует, что только две аминокислоты — Фен и Мет содержатся в молоке в меньшем количестве, чем в эталонном белке. Но и этот недостаток может быть компенсирован родственными аминокислотами. Потребность в Мет может быть удовлетворена другой серосодержащей аминокислотой Цис, а потребность в Фен — ее производной Тир. Содержание Цис и Тир составляет соответственно 0,9 и 5,3 г в 100 г белков молока.

Аминокислоты, содержание которых в продукте меньше содержания в эталонном белке, называются лимитирующими.

В настоящее время установлена суточная физиологическая потребность в незаменимых аминокислотах для человека и подсчитано, что она может

Содержание незаменимых аминокислот в эталонном белке и общем белке молока но рекомендациям ВОЗ, г/100 г белка [25]

Рис. 3.6. Содержание незаменимых аминокислот в эталонном белке и общем белке молока но рекомендациям ВОЗ, г/100 г белка [25]

во многом покрываться за счет молока и молочных продуктов. Например, для взрослого человека с массой тела 70 кг суточная потребность в незаменимых аминокислотах показана на рис. 3.7.

Известно, что в детском возрасте и особенно в возрасте до 1 года требуется большее количество питательных веществ и незаменимых аминокислот, в частности, на единицу массы тела по сравнению с организмом взрослого человека. Это вызвано тем, что в растущих организмах происходит синтез новых тканей. Именно поэтому для детей и особенно детей первого года жизни актуальна разработка специализированных продуктов питания.

Количество незаменимых аминокислот, г 1261

Рис. 3.7. Количество незаменимых аминокислот, г 1261

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы