Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОХИМИЯ ДЛЯ ТЕХНОЛОГОВ в 2 ч. Часть 1.
Посмотреть оригинал

Вторичная структура

Вторичная структура — это способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежных цепей.

Различают две разновидности вторичной структуры: а и р.

Другое название а-формы — спираль или винтовая лестница. Витки спирали удерживаются относительно друг друга с помощью водородных связей между пептидными группами одной цепи. Эта форма вторичной структуры хорошо изучена американским химиком Лайнусом Полингом (1901 — 1994), лауреатом Нобелевской премии по химии 1954 г. «За исследование природы химической связи и ее применение для определения структуры соединений». Установлено, что a-форма очень совершенна, имеет ось симметрии. В одном витке спирали укладывается 3,6 аминокислотных остатка. Водородные связи возникают между каждым первым и четвертым аминокислотным остатком. Следовательно, каждый виток удерживается одной водородной связью. Угол наклона витка к оси спирали равен 26°. Шаг спирали h составляет 0,54 нм (рис. 4.3).

Способы изображения a-структуры белка

Рис. 4.3. Способы изображения a-структуры белка:

а — детальный; б упрощенный

Другая разновидность вторичной структуры — p-форма, иначе называемая сложенный лист или слоисто-складчатая структура. В отличие от а-формы, водородные связи в p-структуре образуются между пептидными группами расположенных бок о бок полипептидных нитей. Расстояние между соседними полипептидными связями составляет 0,7 нм. Такая форма вторичной структуры возникает между цепями слабой изогнутости. При этом цепи могут быть параллельными, если их начала и концы расположены в одном направлении (рис. 4.4), и аитипараллельиыми, если N-концевая аминокислота одной цепи сооответствует С-концевой аминокислоте другой цепи (рис. 4.5).

Способы изображения параллельных цепей

Рис. 4.4. Способы изображения параллельных цепей:

а — с детализацией; б — упрощенный

Способы изображения антипараллельных цепей

Рис. 4.5. Способы изображения антипараллельных цепей:

а — с детализацией; б — упрощенный

Упрощенные варианты изображения вторичных структур используются при описании следующих уровней организации молекулы белка. Если модели белков изображаются цветными, то стало общепринятым использовать спектр радуги, начиная с синего, для N-конца полипептидной цепи, и завершая красным, на С-конце полипептида.

Интересно, что в природных белках обе разновидности вторичной структуры могут обнаруживаться в пределах одной полипептидной цепи. Однако есть белки, построенные исключительно из а- или p-форм, как показано на рис. 4.6. Например, белок мышц миозин спирализован практически на 100%.

Как очевидно из рис. 4.6, определенная часть полипептидных цепей не имеет упорядоченной структуры. Например, петли, за счет которых образуются повороты а- или p-структур, практически всегда находятся снаружи белковой молекулы. Пептидные группы этих петель не задействованы в образовании контактов между а-спиралями или р-слоями.

При изменении окружающих условий а- и p-структуры могут переходить друг в друга, как показано на рис. 4.7.

Однако спонтанный, незапланированный переход одной разновидности вторичной структуры в другую может привести к нежелательным последствиям. Например, новое поколение заболеваний — прионовые инфекции связаны с внезапным переходом a-формы белка в p-форму. При этом епи- рализованные белки, преобразуясь в слоистые структуры, склеиваются [1]

Примеры полипептидных цепей, содержащих

Рис. 4.6. Примеры полипептидных цепей, содержащих1:

а — a-структуры; б — p-структуры; в — а- и p-структуры

Переход a-формы вторичной структуры в р-форму

Рис. 4.7. Переход a-формы вторичной структуры в р-форму:

а — а-спирали; б — р-слои

и образуют длинные волокна — амилоиды. Как правило, такие изменения наблюдаются в мозговом веществе. Между видоизмененными волокнами мозгового вещества образуются пустоты, которые препятствуют передаче нервных импульсов, и регуляция обмена веществ в организме нарушается. В первую очередь это сказывается на двигательной функции. У сельскохозяйственных животных такие проявления называют «коровье бешенство», «почесуха» у овец, у человека — болезнь «куру» или «веселящее слабоумие». Расстройство нервной и двигательной функций при болезнях Паркинсона и Альцгеймера в последнее время также связывают с прионами. Прионы получили такое название от англ .protein infection — заразные белки. Начиная со Средних веков и в более поздние времена человечество научилось побеждать инфекции, вызываемые бактериями. В XX в. медицина сражалась с вирусами — более мелкими организмами, чем бактериальная клетка. В XXI в. борьба биологов, химиков, медиков будет направлена также и на прионы — особые белковые молекулы.

Сейчас уже известно, что свойства прионов во многом отличаются от свойств других белков. Прионы не разрушаются при высоких температурах, например, они выдерживают автоклавирование при 132°С в течение 20 минут. Именно поэтому современная медицина переходит на одноразовый стоматологический и хирургический инструмент.

Прионы не разрушаются ферментами пищеварительного канала. Поэтому сельскохозяйственная продукция, которая может стать источником прионовой инфекции, должна проходить строгий ветеринарный контроль. Больные животные подлежат уничтожению, а органы и ткани животных и продукты их переработки запрещены для использования в составе биологически активных добавок к пище[2].

Надвторичные структуры

Надвторичные структуры — это особые участки в белковых молекулах, которые отличаются структурной и функциональной специфичностью.

Иначе их называют домены или доменные области (от лат. dominium - владение, вотчина). Как правило, они возникают при взаимодействии радикалов аминокислот между собой. При этом наблюдается особая поляризация или, наоборот, гидрофобный участок, куда будут адсорбироваться ионы металлов, какого-либо органического соединения или другого белка. В зависимости от дальнейших превращений доменные области проявляют каталитические, структурообразующие или иные функции.

Пространственные разновидности надвторичных структур весьма разнообразны. Например, различные сочетания а- и p-форм (по Ю. Б. Филипповичу) представлены на рис. 4.8.

Типы доменов

Рис. 4.8. Типы доменов:

а — аа'-спираль; 6 — рр'-сэндвич; в — p-баррель (от англ, bane! — бочка); г — «греческий ключ»; д — «греческий орнамент»

  • [1] Финкелыитейн А. В. Введение в физику белка. Курс лекций 1999—2000 гг. URL: http://phys.protres.ru/lectures/protein_physics/105.html
  • [2] 2 О безопасности пищевых продуктов : Технический регламент Таможенного союза ТРТС 021/2011.
 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы