Физико-химические характеристики белков

Амфотерные и буферные свойства

Амфотерные и буферные свойства белков обусловлены наличием в их молекулах большого числа ионизированных NH2- и СООН-грунн.

При подкислении среды диссоциация COOI 1-групп подавляется (рис. 4.12). Белки в данном случае проявляют свойства оснований.

Нейтрализация кислоты в присутствии белка

Рис. 4.12. Нейтрализация кислоты в присутствии белка

С появлением в среде гидроксильных ионов белки действуют как кислоты (рис. 4.13).

Нейтрализация щелочи в присутствии белка

Рис. 4.13. Нейтрализация щелочи в присутствии белка

Амфотерный характер лежит в основе буферных свойств белков, т.е. позволяет их растворам сохранять неизменную реакцию среды. Для любой живой клетки это имеет огромное значение, потому что сложные взаимосвязанные превращения обмена веществ могут протекать в узком диапазоне pH.

Ионизированные функциональные группы на поверхности белковых молекул формируют определенный электрический заряд. Если в составе

белков преобладают кислые аминокислоты — аспарагиновая и глутаминовая, то суммарный заряд частицы белка будет отрицательным. Такие белки называют кислыми. И наоборот, если в большинстве своем это основные аминокислоты, такие как лизин, аргинин, гистидин, то суммарный заряд белковой молекулы будет положительным, а белок называют основным. Схематично белковую частицу в таких случаях можно представить как поликатион или полианион (рис. 4.14).

Ионизированный белок

Рис. 4.14. Ионизированный белок

Например, белки молока — казеин, альбумин, глобулин относятся к кислым, а белки гистоны, протамины — основные.

При определенном значении pH среды (для каждого белка неодинаковое) количество ионизированных карбоксильных и аминогрупп уравнивается и белковая молекула становится электронейтральной (рис. 4.15), т.е. находится в ИЭТ.

Нейтрализация заряда белка при подкислении среды

Рис. 4.15. Нейтрализация заряда белка при подкислении среды

Для каждого белка существует свое индивидуальное значение изоэлект- рической точки. По в целом зависимость следующая. Изоэлектрическая точка кислых белков находится в кислой среде, при значении меньше pH 7, для основных — в щелочной при значении больше pH 7. Для нейтральных белков изоэлектрическая точка находится в нейтральной среде или в близком к pH 7 значении.

В изоэлектрической точке лишенные заряда белковые частицы не отталкиваются друг от друга, склонны агрегировать и выпадать в осадок. Эта особенность используется при изучении белков или в производстве различных пищевых продуктов. Наиболее яркий пример — отделение белков молока от водной фазы в производстве творога и сыра. В этом случае ИЭТ казеина (pH 4,7), основного белка молока, достигается при сквашивании молока молочнокислой микрофлорой. Такой процесс осаждения казеина называют кислотная коагуляция.

В избытке кислоты диссоциация СООН-групп настолько подавлена, что происходит смена заряда белковой молекулы — перезарядка (рис. 4.16) и осадок белка может раствориться.

Перезарядка белковой молекулы

Рис. 4.16. Перезарядка белковой молекулы

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >