Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОХИМИЯ ДЛЯ ТЕХНОЛОГОВ в 2 ч. Часть 1.
Посмотреть оригинал

Номенклатура и классификация белков

Обычно за белком закрепляется название, связанное с источником, из которого он впервые был выделен. Например, казеин — основной белок молока — получил название от лат. casern — сыр, поскольку готовят сыр из молока сельскохозяйственных животных. Белок яйца называют авидин (от лат. avis — птица).

В силу огромного многообразия белков их очень сложно систематизировать по единой схеме. Поэтому общей для всех белков номенклатуры и классификации в настоящее время не создано.

В зависимости от того, что выбрано за параметр классификации, белки подразделяют но форме молекулы, но особенностям строения, по химической природе и функциональной активности. При этом одни и те же белки встречаются в разных вариантах классификации.

Раньше всего появилась классификация белков по форме молекулы (см. табл. 4.4).

Сделана попытка классифицировать белки по соотношению а- и р-форм (табл. 4.6).

Таблица 4.6

Классификация белков по особенности вторичной структуры

Форма

белка

Особенности строения

Пример

а

Содержат а-спирали в количестве не менее 60% всей полипептид!юй цепи

Миоглобин

[3

Содержат только p-формы, как правило, в виде нс менее двух антипараллельных цепей

Химотрипсин

а+р

Содержат а- и p-формы в одной нолинентидной цепи, при этом один домен образован а-спираля- ми, другой — р-формами

Инсулин, рибонуклеаза, р-лактоглобулин

а/|3

Содержат чередующиеся а- и p-формы; домены собраны из а- и р-форм

Карбоксинептидазы

В одной клетке содержится от 30 000 до 50 000 разных белковых молекул. С выяснением их свойств и по мере открытия новых белковых молекул список белков по функциональной активности постоянно пополняется (табл. 4.7).

Таблица 4.7

Примеры функционально активных белков

Функция

Пример

Структурная

Гистоны в составе ДНК участвуют в формировании третичной структуры молекул ДНК эукариот.

Коллаген, эластин, кератин составляют основу связочного аппарата (хрящей и сухожилий), костной ткани

Каталитическая

Белки-ферменты

Защитная

Иммуноглобулины — связывают чужеродные соединения (бактерии, токсины, вирусы).

Белки системы свертывания крови (фибриноген, тромбин) препятствуют потере крови.

Кератин, коллаген (белки покровных тканей), протеогликаны (белки слизистых оболочек) преграждают проникновение инфекции в организм

Функция

Пример

Транспортная

Мембранные белки клеток переносят отдельные молекулы (глюкоза, аминокислоты) и ионы (К+/№+-АТФаза).

Альбумины крови переносят ВЖК и билирубин, гемоглобин транспортирует 02, грансферритин переносит Fe3+.

В молоке р-лактоглобулин переносит рстиналь

Регуляторная

Гормоны участвуют в поддержании внутренней среды организма. Белки, регулирующие активность других белков:

  • • кальмодулин влияет на активность некоторых белков-ферментов;
  • • регуляторные белки, участвующие в биосинтезе белка

Рецепторная

Белки-рецепторы (мембранные и цитоплазматические) связываются с гормонами и сигнальными пептидами (нейромедиаторами)

Запасная и пищевая

Альбумин и глобулин крови служат некоторым резервом аминокислот в организме.

Альбумин яйца, казеин молока и другие основные пищевые белки

Сократительная и двигательная

Актин и миозин мышечной ткани участвуют в мышечном сокращении

Большое распространение получила классификация белков по химической природе. В этом случае белки, в первую очередь, делят на простые (не- конъюгированные) и сложные (конъюгированные).

Простые белки состоят только из аминокислот и различаются растворимостью и биологическими функциями (табл. 4.8).

Примеры простых белков

Таблица 4.8

Белки

Физико-химические свойства. Биологическая роль

Альбумины

Молекулярная масса 15—70 тыс. дальтон; ИЭТ 4,6—4,7.

Кислые, так как содержат много Глу; размер молекул маленький, поэтому сильно гидратированы и хорошо растворимы в воде. Биологически полноценны; обладают неспецифической адсорбцией — связывают и переносят как полярные, так и неполярные соединения

Глобулины

Молекулярная масса более 100 тыс. дальтон; ИЭТ 6,0—7,3. Нейтральные и слабокислыс; из-за большого размера молекул слабо гидратированы и не растворимы в воде, но растворимы в солевых растворах.

Биологически полноценны; выполняют транспортные функции, поскольку обладают неспецифической адсорбцией, часть глобулинов имеет специфическую адсорбцию; защитные функции (антитела)

Гистоны

Молекулярная масса 5—37 тыс. дальтон; ИЭТ 10—11.

Белки основного характера, так как содержат до 20—30% Лиз, Apr, Гис; благодаря маленьким размерам сильно гидратированы и хорошо растворимы в воде.

Биологически полноценны; участвуют в формировании третичной структуры ДНК

Протамины

Молекулярная масса до 10 тыс. дальтон; ИЭТ 10—12.

Белки основного характера, так как содержат до 50—80% Лиз, Apr; благодаря маленьким размерам сильно гидратированы и хорошо растворимы в воде.

Биологически полноценны

Белки

Физико-химические свойства. Биологическая роль

Склеропротеииы

(протеноиды)

Фибриллярные; не растворимы в воде, солевых растворах, разбавленных кислотах, щелочах; плохо или совсем не гидролизуются ферментами пищеварительного канала человека.

Биологически неполноценны

В том числе коллагены

Молекулярная масса 300 тыс. дальтон.

Нейтральные; длительное кипячение превращает в растворимый в воде желатин.

Самый распространенный белок организма человека (от 25 до 33% общего количества белка, примерно 6% массы тела). Структурные белки соединительной ткани, сухожилий, хрящей, костей, связок, кожи. Треть аминокислот приходится на Гли, 21% — Про и его производные, 11% — Ала

эластины

Молекулярная масса 100 тыс. дальтон.

Нейтральные; не растворимы в воде даже после кипячения. Структурные белки эластичных тканей, связок, сухожилий, артерий, вен; частично расщепляются в пищеварительном канале человека эластазой

кератины

Молекулярная масса 2 млн дальтон.

Кислые; в четвертичной структуре содержат по 30—40 полипептид- пых цепей; не растворимы в воде, но набухают и «садятся» в горячей воде из-за разрушения третичной и четвертичной структур; не расщепляются в пищеварительном канале человека.

* 1 дальтон — то же, что а.е.м., применяется для измерения массы молекул, вирусов, клеток и их структур (хромосом, рибосом, митохондрий и др.). Название дано в честь английского физика и химика Дж. Дальтона (1766—1844).

Сложные белки состоят из белкового и небелкового компонентов. В названиях сложных белков отражаются природа или свойства небелковой части (табл. 4.9).

Классификация сложных белков

Таблица 4.9

Белки

Примеры

Хромопротеины

Окрашенные белки:

  • • гемоглобин и миоглобин животных и человека содержат в качестве небелкового компонента гем;
  • • меланоиротеины животных и человека придают окраску коже, волосам, шерсти, перьям; небелковый компонент образован на основе разных соединений, например является производным Тир;
  • • хлорофилл растений — зеленый пигмент, участвующий в фотосинтезе; в качестве небелкового компонента содержит порфиновое производное

Нуклео-

протсины

Дезоксирибонуклеопротеины (ДРНП) и рибонуклеопротеины (РНП) в составе хроматина, вирусов, рибосом. Небелковый компонент — НК (ДНК и РНК)

Липопротеины

Преобладает белковый компонент; соединение белковой и небелковой частей осуществляется двумя видами взаимодействий — гидрофобными (между радикалами высших жирных кислот и аминокислот) и гидрофильными (между полярными группами фосфолипидов и аминокислот). Компоненты клеточных мембран; липопротеины крови — транспортные белки

Белки

Примеры

Протеоли-

пиды

Преобладает липидный компонент; белковая и липидная части соединяются так же, как и у липопротеинов.

Оболочки нервных клеток

Глико-

иротеины

Преобладает белковый компонент; соединение белковой и небелковой частей осуществляется за счет гликозиламидных связей (между ОН- групнами углеводов и NH2-группам и белков) или гликозидных связей (между ОН-группами углеводов и ОН-группами белков).

Рецепторы, у-глобулины, к-казсин

Прогео-

гликаны

Преобладает углеводный компонент, представленный уроновыми кислотами или аминосахаридами.

Муцины. Гиалуроновая кислота и хондроитинсульфат в составе соединительной и хрящевой ткани соответственно

Фосфо-

протеины

Остатки фосфорной кислоты соединяются сложноэфирной связью с ОН-группами Сер и Тре.

Казеин молока, вителлин желтка яйца, овальбумин белка яйца

Металло-

протеины

Ионы железа соединяются с белковой частью координационными связями. Фсрритин, железосерные белки, алкогольдегидрогеназа, а-лактальбу- мин молока

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы