Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОХИМИЯ ДЛЯ ТЕХНОЛОГОВ в 2 ч. Часть 1.
Посмотреть оригинал

Казенны

Общее содержание казеина в молоке 2,6—3,2%. Это составляет 78—82% от всех белков молока.

На долю фракции ctvl-казеина приходится 38% общей массы казеина. Полипептидная цепь a^-казеина состоит из 199 аминокислот, из них 25 — остатки Глу и 7 — остатки Лсп, поэтому в целом молекула имеет отрицательный заряд. Однако заряды расположены не равномерно. Полярная область сосредоточена в центре первичной структуры, с 45-го по 89-й аминокислотный остаток, а гидрофобные участки — в начале и конце полипептидной цепи, с 1-й по 44-ю и с 90-й по 199-ю аминокислоты.

Полярный фрагмент содержит почти все остатки Сер, которые своими спиртовыми гидроксилами связаны с фосфорными остатками. Гидрофоб- ность N- и С-концевых участков asl-казеина во многом обусловлена Про.

Эта фракция казеина очень чувствительна к наличию ионов Са2+ и выпадает в осадок, если его концентрация достигает 7 ммоль/л [26].

Фракция ал2-казеина образована из 207 аминокислот, две из них — Цис. Известные генетические варианты (Л, В, С и D) различаются количеством присоединенных остатков фосфорной кислоты. В целом эта фракция так же чувствительна к Са2+, как и asl-казеин.

Фракция р-казеина образована из 209 аминокислот. Особенность р-казеина — высокое содержание Про, который расположен на участке от 44-й до 209-й аминокислоты. В результате этот сегмент обладает большой гид- рофобностью, а N-концевой участок от 1-й до 43-й аминокислоты, наоборот, гидрофильный.

После секрекции р-казеин может частично расщепляться плазмииом (см. Нативные протеиназы в подпараграфе 6.7.3). В зависимости от гидролизуемой связи образуются разные фрагменты: с 18-й по 209-ю, с 27-й по

209-ю или со 106-й но 209-ю. Их содержание составляет 3% от массы р-ка- зеина. Несмотря на гидролиз они остаются в составе казеиновых частиц и выпадают в осадок вместе с другими фракциями казеина либо под действием сычужного фермента, либо в результате кислотной коагуляции при pH 4,6.

N-концевые участки с 1-й но 17-ю и с 1-й но 28-ю очень полярны, благодаря чему обладают большой гидрофильностью и остаются в растворимой форме в водной фазе молока — сыворотке даже после внесения кислоты или сычужного фермента. В этих пептидах нет ароматических аминокислот, что можно использовать при разработке продуктов для больных фе- нилкетонурией.

Фракция к-казеина но химической природе относится к гликопротеи- наМу так как содержит углеводные компоненты, представленные галактозой, N-ацетилгалактозамином, N-ацетилглюкозамином и N-ацетилнейрами- новой кислотой (NANA сиаловая кислота).

Общая длина нолипептидной цени к-казеина составляет 169 аминокислот. В ней выделяют N-концевую гидрофобную часть с 1-й по 105-ю аминокислоту и С-концевой гидрофильный участок со 106-й но 169-ю аминокислоту. Они отделяются друг от друга сычужным ферментом, который расщепляет связь, образованную Фен105 —Мет106. Гидрофобную часть называют пара-к-казеиНу а гидрофильную — гликомакропептид (ГМП) или казеинмакро- пептид (КМП). ГМГ1 — очень точное название, поскольку углеводный компонент связан именно с этой частью. Углеводы соединяются с ОН-группа- ми Тре в позициях 131, 133, 135 и 142 и с Сер в позиции 141 [261.

Количество углеводного компонента не является постоянной величиной и может меняться в зависимости от породы коров, стадии лактации и других факторов. Однако установлено, что от содержания углеводной части зависят некоторые технологические характеристики к-казеина:

  • • повышенное содержание углеводов увеличивает заряд и гидрофильные свойства всей молекулы к-казеина, что улучшает термоустойчивость казеина в целом;
  • • сычужный фермент наиболее активен в отношении к-казеина, не содержащего углеводной части.

Для технологов особый интерес представляет четвертичная структура основного молочного белка — казеина. По мере изучения аминокислотного и фракционного состава этого белка установлено, что эго гетероолигомер. По химической природе — фосфопротеин, в котором фосфорные остатки соединяются с нолипептидной цепью через ОН-группы Сер и Тре (рис. 4.19).

Остатки фосфорной кислоты на поверхности казеинового протомера

Рис. 4.19. Остатки фосфорной кислоты на поверхности казеинового протомера

Каждая из отдельных фракций казеина имеет:

  • • гидрофобные участки, склонные к ассоциации благодаря ван-дер-ва- альсовым силам;
  • • гидрофильные фрагменты, способствующие образованию электростатических контактов между полипептидными цепями.

Все это располагает к объединению отдельных протомерных единиц в четвертичную структуру.

К тому же фосфорные группы, способные связывать ионы Са2~, могут образовывать фосфорно-кальциевые мостики, соединяющие одну полипеп- тидную цепь с другой, как например на рис. 4.20.

Фосфорно-кальциевый мостик между двумя протомерами казеина

Рис. 4.20. Фосфорно-кальциевый мостик между двумя протомерами казеина

Правда, вопрос присоединения Ca2t и структуры кальций-фосфорных мостиков все еще остается дискуссионным. По некоторым данным, такие мостики образуются из комплексных соединений кальция, фосфора, магния и лимонной кислоты, которые находятся в коллоидной форме в водной фазе молока. Есть мнение, что связующим звеном между отдельными поли- пептидными цепями служит коллоидный фосфат кальция с молекулярной формулой Cat^PO^g. Поэтому схематично соединение нескольких протомеров казеина можно изобразить, как показано на рис. 4.21.

Обычно строение казеиновых олигомеров еще больше упрощают, указывая только атомы Са между субъединицами (рис. 4.22).

Однако с точки зрения классического взгляда на четвертичную структуру белка казеин представляет собой надмолекулярный комплекс, по-

Схема казеинового олигомера

Рис. 4.21. Схема казеинового олигомера

Соединение казеиновых протомеров при участии Са

Рис. 4.22. Соединение казеиновых протомеров при участии Са

скольку роль протомеров (субъединиц) в мультимерах (мицеллах) казеина выполняют объединения белков уже с четвертичной структурой.

Каждый казеиновый мультимер может содержать от 100 до 300 000 молекул казеина. При этом соотношение otsl:as2:p: к-казеина относительно постоянно и составляет в среднем 3:0,8:3:1.

Каждая отдельная субъединица уже представляет собой молекулу четвертичной структуры, так как образована разными молекулами казеиновых белков. Это могут быть сочетания asl- и fi-казеина, asl- и к-казеина, |3- и р-казеина.

В современном понимании поверхность казеиновых мультимеров сформирована субмицеллами, в которых преобладает к-казеин, как показано на рис. 4.23. С-Концевая часть его молекулы выступает наружу и придает отрицательный заряд всей глобуле, что препятствует агрегации казеиновых мультимеров и обусловливает их устойчивость в растворимой форме.

При такой организации четвертичной структуры молекулы казеина являются очень пористыми и, находясь в растворе, включают больше половины своей массы воды. По данным А. Тепела, 1 г казеина занимает объем 4,4 см3 и на него приходится 3,7 г воды.

С технологической точки зрения это очень важная особенность, которую необходимо учитывать в производстве продуктов на основе казеина, при восстановлении молока, изготовлении творога, сыра, сухих молочных консервов и т.д.

Строение казеинового мультимера во многом объясняет ценность молочных белков для состояния пищеварительного канала и биохимии пищеваре-

Схема казеиновой частицы

Рис. 4.23. Схема казеиновой частицы (мультимера) (по А. Тепелу) ния. Во-первых, в хорошо гидратированную пористую структуру казеина облегчен доступ ферментов. Во-вторых, поскольку на поверхность казеиновых частиц выступает углеводный компонент к-казеина, в составе которого есть NANA (см. рис. 10.11), этим во многом объясняется лечебный эффект применения молочных продуктов при заживлении язв желудка и кишечника.

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы