Синтез белков

Белки синтезируются из двадцати аминокислот, предшественниками которых являются различные интермедиаты катаболизма, дающие их углеродные скелеты. Все аминокислоты (рис. 8.15, а) делятся на группы в соответствии со своим биосинтетическим происхождением. Синтез аминокислот группы глутаминовой кислоты (глутаминовая кислота, глутамин, аргинин, пролин) берет начало от а-кетоглутарата, интермедиата цикла Кребса. Другой интермедиат ЦТК, оксалоацетат, дает начало цепи реакций, приводящих к образованию аспарагиновой кислоты, аспарагина, метионина, треонина, изолейцина и лизина (группа аспарагиновой кислоты). Синтезы группы ароматических аминокислот (триптофана, фенилаланина и тирозина) начинаются с конденсации ФЕП из гликолитического пути и эритрозо-4-фосфата из пентозофосфатного пути. Другие интермедиаты гликолиза, 3-ФГК и пируват, дают начало реакциям, приводящим к синтезу аминокислот группы серина (серин, глицин, цистеин) и группы пиро- виноградной кислоты (аланин, валин, лейцин) соответственно. Биосинтез гистидина сильно отличается от синтеза других аминокислот и тесно связан с путями образования пуринов. Два атома углерода пятичленного имидазольного кольца и три атома углерода боковой цепи происходят из фосфорибозилпирофосфата. Фрагмент С—N этого кольца образуется из пуринового ядра АТФ, а другой атом азота — из глутамина.

С путями биосинтеза аминокислот связано образование ряда важных азотсодержащих соединений клетки. Так, пара-оксибензойная и пара-ами- нобензойная кислоты образуются на путях биосинтеза группы ароматических аминокислот, полиамины (путресцин, спермидин, спермин) — группы глутаминовой кислоты, диаминопимелиновая и дипиколиновая кислоты — группы аспарагиновой кислоты, пантотеновая кислота — группы пирови- ноградной кислоты, а пурины и порфирины — группы серина.

Биосинтез белков (рис. 8.15, б) происходит в процессе трансляции и для своего осуществления требует присутствия не только ферментов и мономеров (аминокислот), но и матрицы (молекулы иРНК), задающей последовательность присоединения аминокислот к растущей цепи, а также специфического переносчика для активирования мономера и отбора его в соответствии с заданным кодом (тРНК). Генетический код универсален для всех живых организмов, в нем каждая тройка нуклеотидов обозначает определенную аминокислоту. Активирование аминокислоты осуществляется путем ее присоединения к «своей» тРНК с затратой энергии АТФ. Молекула тРНК имеет область, связывающую аминокислоту, петлю,

1 ш

Рис. 8.15. Синтез белка:

а— обобщенная формула аминокислот; 6 — процесс трансляции распознающую тройку нуклеотидов на иРНК, и участки присоединения к рибосоме и ферменту. «Перевод» знаков генетического кода последовательности нуклеотидов иРНК в буквы цепочки аминокислот белка (трансляцию) осуществляет рибосома. Рибосома обеспечивает взаимодействие тройки нуклеотидов иРНК, тРНК, нагруженной соответствующей аминокислотой, и фермента пептидилтрансферазы, образующего пептидные связи между последней аминокислотой растущего полипептида и вновь поступившей аминокислотой. Освобожденная тРНК выбрасывается из рибосомы, а иРНК «продергивается» через рибосому, так что внутри оказывается следующая тройка нуклеотидов. Трансляция продолжается, пока рибосома не достигнет специального участка терминации на молекуле иРНК, где полипептидная цепь отделяется от рибосомы, а сама рибосома распадается на субъединицы. Обычно к одной молекуле иРНК прикрепляется большое количество рибосом, образуя полисому (рис. 8.16).

Полипептидная цепочка, растущая от N-конца (аминогруппы) к С-концу (карбоксильной группе), выходя из рибосомы, определенным образом сворачивается. За счет образования водородных связей между разными аминокислотными остатками участки полипептида приобретают вторичную структуру в виде спирали или плоскости. Эти участки складываются

Полисома

Рис. 8.16. Полисома

в трехмерное образование (третичную структуру), поддерживаемое дисуль- фидными и гидрофобными взаимодействиями. Объединение нескольких таких молекул приводит к образованию четвертичной структуры. Многие белки проявляют ферментативную активность только при формировании третичной и четвертичной структуры. Трансляция прокариот может начинаться еще до завершения процесса транскрипции.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >