Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОХИМИЯ: СТРОЕНИЕ И РОЛЬ БЕЛКОВ ГЕМОГЛОБИНОВОГО ПРОФИЛЯ
Посмотреть оригинал

Структурная организация глобина

Белковый компонент гемоглобина — глобин, принадлежит к группе гистонов. Вспомним, что гистонами по принятой классификации называют белки, богатые основными аминокислотами и, следовательно, имеющими основный характер, а белковая часть НЬ характеризуется очень высоким содержанием остатков основной кислоты гистидина.

Число аминокислотных остатков в полипептидной цепи разных типов гемоглобина колеблется в диапазоне от 140 до 150, причем чаще встречаются числа 141, 146, 153. В состав протомеров гемоглобина человека входит либо 141 (a-цепь), либо 146 ((5-, у-, 6-цепи) аминокислотных остатков.

Первичная структура.

Свойства индивидуальных гемоглобинов, как и всех других глобулярных мультимерных протеинов, неразрывно связаны с их высшими структурами: четвертичной и третичной. Конфигурация высших структур полностью определяется первичной структурой, т.е. уникальной линейной комбинацией аминокислотных остатков, связанных амидными или пептидными связями (рис. 2.3).

Полипептидные a-цепи гемоглобина при неполном гидролизе дают продукты распада с концевой группой валил-лейцин, а (5-цепи дают продукты распада с концевой группой валил- гистид ил-лейцин.

Первичная структура каждого из протомеров HbAj представлена аминокислотной последовательностью числом около полутора сотен в зависимости от типа протомера. В оксиформе гемоглобина С-концевые остатки свободны во всех цепях. Это аргинин в 141-м положении в a-цепи и гистидин в 146-м положении в (5-цепи. Предпоследней аминокислотой во всех цепях является тирозин.

Вал-Гис-Лей-Тре—Про-Глу- Гл у-Лиз-Сер-Ала-Вал-Тре-Ала -Лей-Три-Гли- Лиз -Ва -Асн-В ал-Асп-Глу-Вал-Гли-Гли-Глу-Ала-Лей-Гли-Арг-Лей-Лей-Вал- Вал-Тир-Про-Три-Тре-Глн-Арг-Фен-Фен -Глу-Сер-Фен -Гли-Асп -Лей-Сер- Тре-Про- Асп-Ала-Вал -Мет-Гли -Асн-Про-Лиз-Вал-Лиз-Ал а-Гис-Гли-Лиз- Лиз-В ал-Лей-Гли-Ала -Фен-Сер-Асп-Гли-Лей-Ала -Гис-Лей-Асп -Асп -Лей- Лиз-Гли-Тре-Фен-Ала-Тре-Лей-Сер-Глу-Лей-Гис-Цис-Асп-Лиз-Лей-Гис-Вал- Асп-Про-Глу-Асн-Фен-Арг-Лей-Лей-Гли-Асн -Вал -Лей-Вал-Цис-Вал-Лей- Ала-Гис-Гис-Фен-Гли-Лиз-Глу-Фен-Тре-Про-Про-Вал-Глн-Ала-Ала-Тир-Глн- Лиз-Вал-Вал-Ала-Гли-Вал-Ала-Асн-Ала-Лей-Ала-Г ис-Лиз-Тир-Г ис

Рис. 2.3. Последовательность первичной структуры гемоглобина на примере его р-цепи

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы