Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОХИМИЯ: СТРОЕНИЕ И РОЛЬ БЕЛКОВ ГЕМОГЛОБИНОВОГО ПРОФИЛЯ
Посмотреть оригинал

Вторичная и третичная структуры.

Вторичная структура гемоглобинов представлена а-спиралью. Полипептидные цепи в гемоглобиновой молекуле более чем на 70% представлены скрученными в а-геликсовые спирали, фрагменты которых разделены участками, образующими изгибы вторичной цепи. Участки а-спирали прерываются деспирализованными фрагментами, обеспечивающими гибкость молекулы в процессе ее фолдинга. В результате такой укладки образуются третичные глобулы овоидной формы.

Число спирализованных участков различно у разных цепей НЬ: a-цепь имеет 7 таких доменов, (3-цепь — 8. Спирализо- ванные фрагменты гемоглобина обозначают латинскими буквами, начиная с N-конца полипептидной цепи (например, в а-субъединице: А, В, С, D, Е, F, Н) (рис. 2.4).

Глобулярная структура двух полипептидных цепей гемоглобина (по Й. Тодорову)

Рис. 2.4. Глобулярная структура двух полипептидных цепей гемоглобина (по Й. Тодорову)

Число аминокислотных остатков в спирализованных и деспи- рализованных участках различно (табл. 2.1).

Таблица 2.7

Распределение аминокислотных остатков по сегментам протомеров гемоглобина

Сегмент

Порядковый номер остатка

Число остатков в сегменте

Спиральный

Деспирализо-

ванный

d-цепь

Р-цепь

А

В

С

D

Е

F

G

Н

пре-А

АВ

ВС

CD

DE

EF

FG

GH

пост-Н

  • 1-2
  • 3-18
  • 19
  • 20-35
  • 36-42
  • 43-51
  • 52-71
  • 72-79
  • 80-88
  • 89-93
  • 94-112
  • 113-118
  • 119-141
  • 1-3
  • 4-19
  • 20-34
  • 35-41
  • 42-49
  • 50-56
  • 57-76
  • 77-84
  • 85-93
  • 94-98
  • 99-117
  • 118-123
  • 124-146
  • 16
  • 16
  • 7
  • 7
  • 20
  • 9
  • 19
  • 24

Несмотря на незначительные различия в аминокислотной последовательности миоглобина и Р-полипептидов, они имеют почти идентичную вторичную и третичную структуры. Это поразительное сходство, которое распространяется на расположение гема и восьми спиральных участков, частично обусловлено тем, что в эквивалентных положениях первичной структуры миоглобина и Р-субъединицы НЬА находятся, хотя и различающиеся, но сходные по своим свойствам аминокислотные остатки.

Пространственная компоновка третичной структуры субъединиц гемоглобина соответствует принципам третичной укладки большинства глобулярных белков:

  • максимальная компактность и соответственно минимальная площадь поверхности, обеспечивающая минимум свободной энергии: третичная структура гемоглобина — компактная белковая глобула, внутри которой практически нет свободного места;
  • гидрофобные аминокислотные радикалы у НЪ, так же как и у миоглобина, расположены внутри глобулы, за исключением двух остатков гистидина (Гис Е7 и Гис Fg), располагающихся в активном центре;
  • большинство гидрофильных аминокислотных остатков располагаются на поверхности протомера.
 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы