Первичная структура белков

Первичной структурой белков называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептидная связь, характерная для первичной структуры, не является полностью одинарной. Ее длина составляет 0,132 нм, что является средним значением между истинной одинарной связью С—N (0,149 нм) и истинной двойной связью C=N (0,127 нм). По некоторым данным, пептидная связь является частично двойной и частично одинарной. Обе структуры динамичны, и между ними имеются взаимные переходы. Методом рентгеноструктурного анализа Л. Полинг и Р. Кори определили углы пептидных связей, доказав при этом наличие жесткой, планарной (плоской) структуры полипептидной цепи. Несмотря на то что ее конформа- ционная подвижность ограничена, подвижность вокруг одинарных связей при а-углеродном атоме возможна и весьма вероятна. Углы вращения одинарных связей называются торсионными и имеют соответствующие обозначения: угол вращения вокруг связи N—Са обозначают ф, а угол вращения вокруг связи — С—Са —у.

(Т) От этих углов (индивидуальных для каждой аминокислотной единицы)

зависит характер вторичной структуры белковой макромолекулы.

Планарная структура пептидной связи предполагает, что почти все образующие ее атомы находятся в одной плоскости. Ниже представлено пространственное расположение атомов, образующих пептидную связь:

Заместители по отношению к пептидной связи могут находиться в цис- или тддяс-положении, причем /ида//с-пептидная связь является более стабильной и, следовательно, более распространенной в природных белках или

полипептидах. Z/wc-пептидные связи достаточно редки, не более одной-двух на белок среднего размера, причем образованы они, как правило, остатками пролина.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >