Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow География arrow БИОХИМИЯ
Посмотреть оригинал

Определение третичной и четвертичной структур белков

Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Кендрью и М. Перутцем в Кембридже. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. Таким образом можно определить фазу дифрагированных на белковом кристалле лучей и затем электронную плотность белковой молекулы. Это впервые удалось сделать М. Перутцу в 1954 г., что явилось предпосылкой для построения приближенной модели молекулы белка, которая затем была уточнена при помощи ЭВМ. Однако первым белком, пространственная структура которого была полностью идентифицирована Дж. Кендрью, оказался миоглобин, состоящий из 153 аминокислотных остатков, образующих одну полипептид- ную цепь. В результате было экспериментально подтверждено предположение Л. Полинга и Р. Кори о наличии в молекуле миоглобина а-спиральных участков, а также М. Перутца и Л. Брэгга о том, что они имеют цилиндрическую форму. Несколько позднее М. Перутцем была расшифрована структура гемоглобина, состоящая из 574 аминокислотных остатков и содержащая около 10 000 атомов. В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, включающую в себя четыре глобулы: две а-субъединицы и две Р-субъединицы. Оказалось, что отдельная субъединица гемоглобина по строению очень похожа на молекулу миогло- бина. Гемоглобин был получен из крови лошади, а миоглобин — из мышц кашалота, тем не менее эти белки имели близкое пространственное строение. Было также однозначно доказано, что расположение неполярных и полярных остатков аминокислот в молекулах как гемоглобина, так и миоглобина таково, что неполярные остатки полностью экранированы от контактов с водой (рис. 3.14).

Четвертичная структура гемоглобина (по PDB-2001) (Sutherland-Smith, A. J., Baker, Н. т., Hofmann, О. М., Brittain, Т., Baker, Е. N

Рис. 3.14. Четвертичная структура гемоглобина (по PDB-2001) (Sutherland-Smith, A. J., Baker, Н. т., Hofmann, О. М., Brittain, Т., Baker, Е. N.

J. Тате В. kllone Cell, 90. р. 65, 1997)

Оказалось, что а- и p-цепи, образующие макромолекулу гемоглобина, имеют много общего в третичной структуре, в частности, почти идентичную степень спирализации. Этот белок достаточно консервативен, так как его третичная и четвертичная структуры у различных видов позвоночных животных приблизительно одинаковы. Гемоглобин и миоглобин представляют единое семейство белков, образованное, возможно, путем дубликации одного предкового гена, что и предопределяет высокую их гомологию и сходные функции.

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы