Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow География arrow БИОХИМИЯ
Посмотреть оригинал

Внутриклеточное распределение ферментов

Ферменты локализованы во всех компартментах клеток. Ядерные ферменты катализируют синтез информационных макромолекул, а также процессы их созревания, функционирования и распада. В митохондриях действуют ферменты энергетического обмена, в аппарате Гольджи — ферменты, катализирующие созревание белков, в лизосомах — гидролитические ферменты. Значительное число ферментов ассоциировано с внешней и внутренними мембранами. Так, ферменты, защищающие клетку от действия чужеродных химических веществ, локализованы в эндоплазматическом ретикулуме. Распределение ферментов в клетках определяют методом дифференциального центрифугирования гомогената тканей. Локализация некоторых ферментов идентифицирована гистохимическими методами in situ. Для этого при помощи микротома получают срезы ткани и обрабатывают их раствором субстрата. Идентификация продуктов ферментативной реакции облегчена, если последние окрашены.

Классификация и номенклатура ферментов

Катализируемая химическая реакция является тем признаком, по которому можно отличить один фермент от другого. Естественно, что Международная комиссия по ферментам в 1961 г. этот принцип положила в основу классификации ферментов, которая с незначительными изменениями и дополнениями используется до настоящего времени. Согласно рекомендациям комиссии ферменты делят на классы, подклассы и подподклассы, характеризующие реакции, осуществляемые данными катализаторами. Все известные ферменты подразделяют на шесть классов, охватывающих изученные в настоящее время ферментативные реакции (табл. 5.1). Был разработан также

Таблица 5.1. Реакции, катализируемые различными классами ферментов

Класс ферментов

Тип реакции

Оксидоредуктазы

Окислитсльно-восстановитсльныс реакции всех типов

Трансфсразы

Перенос отдельных атомов или групп атомов от донора к акцептору

Г илролазы

Гидролитическое расщепление химических связей

Лиазы

Негидролитмческое растепление двойных связей или образование этих связей

Изомсразы

Взаимопревращения различных изомеров

Лигазы

Образование связей при взаимодействии двух или более соединений (с помощью энергии АТФ)

принцип нумерации ферментов, вошедший в систему классификации. Шифр каждого фермента содержит четыре числа и составляется следующим образом:

  • • первое число указывает, к какому из шести классов принадлежит тот или иной фермент:
  • • второе число обозначает подкласс. У оксидоредуктаз, например, оно указывает природу группы, которая подвергается окислению, у трансфераз — природу транспортируемой группы и т. д.;
  • • третье число обозначает подподкласс. У гидролаз, например, оно указывает на тип гидролизуемой связи, у трансфераз — тип транспортируемой группы;
  • • четвертое число обозначает порядковый номер фермен та в данном классе.

Оксидоредуктазы. Они представляют самый большой класс ферментов.

Названия их составляют по форме: «донор: акцептор — оксидоредуктаза». Они играют основополагающую роль в процессах биологического окисления. Ко- ферменты НАД или НАДО являются акцепторами водорода, ферменты, катализирующие перенос водорода, называются дегидрогеназами, переносящие кислород к субстрату — оксигеназами. Пероксидазами называют ферменты, использующие в качестве акцептора водорода Н202. Оксидоредуктазы подразделяют на подклассы по критерию окисления тех или иных группировок, в частности от природы доноров водорода. Рассмотрим некоторые подклассы этих ферментов.

Подкшсс 1.1. В него входят ферменты, действующие на СН—ОН-группу доноров (малатдегидрогеназа, алкогольдегидрогеназа и др.).

Подкласс 1.2. В него входят ферменты, окисляющие альдегидные или ке- тонные группировки.

Подкшсс 1.6. Ферменты этого подкласса отличаются тем, что донором водорода для них являются восстановленные НАД или НАДО.

Всего класс оксидоредуктаз содержит 17 подклассов.

Трансферазы. Ферменты этого класса осуществляют перенос групп атомов. Их названия включают в себя такие понятия, как: «донор: акцептор — транспортируемая группа — трансфсраза». Эти ферменты разделены на подклассы, катализирующие перенос углеродных остатков. Рассмотрим несколько примеров.

Подкласс 2.1. Ферменты этого подкласса переносят одноуглеродные ме- тильные, формильные, карбоксильные и другие остатки (метилтрансфераза, формил трансфераза).

Подкшсс 2.2. Ферменты этого подкласса осуществляют перенос альдегидных и кетонных двух или трех углеродных остатков (транскетолаза, трансаль- долаза). Трансферазы играют существенную роль в процессах взаимопревращения многих веществ, а также в реакциях дезинтоксикации.

Класс трансфераз имеет всего 8 подклассов.

Гидролазы. Эти ферменты катализируют расщепление внутримолекулярных связей при помощи молекул воды. Их названия состоят из двух частей: субстрат—гидрол аза.

Подкшсс 3.1. В него включены ферменты, обладающие широкой специфичностью. Они катализируют гидролиз эфирных связей большого количества эфиров. В частности, тиолэстераза катализирует гидролиз тиоэфирных связей, играющих большую роль в обмене ацильных групп.

Подкласс 3.2. В него входят ферменты, гидролизующие как истинные гли- козиды, так и N- или 5-гликозидные соединения.

Всего класс гидролаз подразделяют на 11 подклассов, катализирующих различные реакции гидролиза.

Лиазы. К ним относятся ферменты, разрывающие связи С—С, С—N, С—О, С—S с образованием двойных связей. Возможна и обратная реакция, например присоединение молекул воды или аммиака по двойной связи.

Подкласс 4.1. Из ферментов этого подкласса наиболее известны альдола- зы, катализирующие реакции альдольной конденсации, в основе которых лежит расщепление или образование связей С—С.

Подкласс 4.2. В него входят такие С—О-лиазы, как фумарат- и акони- татгидратаза, катализирующие обратимое отщепление молекулы воды от субстрата.

Всего в класс лиаз входит 7 подклассов ферментов, участвующих в процессах синтеза и распада промежуточных продуктов обмена веществ.

Изомеразы. К ним относятся ферменты, катализирующие самые различные процессы изомеризации. Систематическое название их учитывает название субстрата, а также тип изомеризации.

Подкласс 5.1. Ферменты этого подкласса — рацемазы — катализируют превращение, например L-аминокислот в D-аминокислоты.

Подкласс 5.2. Представителями являются цис-транс-изомеразы или эпи- меразы. Эти ферменты вызывают взаимные переходы сахаров, например галактоза —? глюкоза.

Подкласс 5.3. Ферменты этого подкласса — мутазы — катализируют перенос химических группировок с одной части молекулы на другую.

Всего класс изомераз содержит 6 подклассов.

Лигазы (синтетазы). Они катализируют процессы конденсации двух молекул за счет энергии АТФ. Названия их включают оба соединяющихся вещества и фермент лигазу. Например, аспартат: аммиак-лигаза.

Подкласс 6.1. Ферменты этого подкласса катализируют образование связей С—О. Этот тип связей имеет место, например, при активации аминокислот, предшествующей процессу трансляции.

Подкласс 6.2. Представителями этого подкласса являются, в частности, ферменты, катализирующие образование С—S-связей в процессе присоединения ацильных остатков к коэнзимуА.

Всего класс лигаз содержит 5 подклассов, включающих ферменты анаболических стадий обмена веществ.

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы