Гибкость активного центра фермента.

Активные центры ферментов расположены в шарнирных сайтах между двумя доменами. Эти сайты более лабильны, чем другие участки белковой макромолекулы, поэтому активные центры обладают повышенной чувствительностью к денатурирующим агентам, физическим факторам и протеолитическим воздействиям. Гибкость структуры активного центра является фактором, увеличивающим эффективность каталитического акта. Мгновенные переходы от одного конформацион- ного состояния к другому, обусловленные гибкостью активного центра, являются обязательным условием реализации максимальной ферментативной активности.

Фермент, в свою очередь, оказывает значительное влияние на субстрат. Под влиянием фермента структура субстрата изменяется: сначала образуется переходное состояние, а затем продукты ферментативной реакции. Оказалось, что для фермента каталитически выгодно комплементарное соответствие не основному, а переходному состоянию субстрата. Это также было доказано при помощи синтетических аналогов переходного состояния субстрата. Я. Полинг и Дж. Холдейн предложили концепцию деформации субстрата, связанную с его модификацией под действием фермента. Однако главным является то, что субстрат в переходном состоянии взаимодействует с ферментом многократно эффективнее, чем в основном, в результате происходит более резкое снижение энергии активации ферментативной реакции. Что же касается деформации, то переходное состояние сопровождается изменением геометрии субстрата, но это не обязательно связано с процессом его деформации.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >