Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow География arrow БИОХИМИЯ
Посмотреть оригинал

Внутриклеточный обмен углеводов

Общая характеристика

Во всех клетках, способных метаболизировать глюкозу, первой реакцией является ее фосфорилирование до глюкозо-6-фосфата. Реакция катализируется ферментом гексокиназой, а донором фосфорильной группы является молекула АТФ:

Эта реакция практически необратима, AG°' = -16,74 кДж/моль. Гексоки- наза, присутствующая во всех тканях, за исключением паренхимы печени, имеет высокое средство к глюкозе, а также способна фосфорилировать и дру-

гие гсксозы, но значительно с меньшей скоростью. В клетках печени эту функцию выполняет глюкокиназа, активность которой зависит от питания. Глюкокиназа специфична к глюкозе и эффективно функционирует только при высокой концентрации в крови глюкозы. Важным свойством гексокиназы является ее ингибирование продуктом реакции глюкозо-6- фосфатом по аллостерическому механизму.

Пути метаболизма глюкозо-6-фосфата

Рис. 18.3. Пути метаболизма глюкозо-6-фосфата

Фосфорилированная глюкоза не способна проходить через цитоплазматическую мембрану и оказывается «запертой» в клетке. Таким образом, глюкозо-6-фосфат является центральным метаболитом углеводного обмена и занимает важное положение в интеграции ряда метаболических путей (гликолиз, глюконеогенез, пентозофосфатный путь, гликогенолиз). Возможные пути метаболизма фосфорилированной глюкозы представлены на рис. 18.3.

Обратный процесс дефосфорилирования глюкозы идет только в трех тканях, клетки которых способны транспортировать глюкозу в кровь, а именно ткани печени, эпителия почечных канальцев и тонкого кишечника. Это становится возможным благодаря действию гидролитического фермента глюко- зо-6-фосфатазы, который катализирует реакцию:

О регуляции активности этого фермента до сих пор известно мало, а следовательно, неясно, какие факторы предотвращают непрерывный цикл фосфорилирования и дефосфорилирования глюкозы.

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая >
 

Популярные страницы