Метаболизм микроорганизмов

Питательное вещество, поступившее внутрь клетки микроорганизма, участвует во множестве разнообразных химических реакций. Все химические проявления жизнедеятельности микроорганизмов носят общее название метаболизма, или обмена веществ. Метаболизм включает две группы жизненно важных процессов — катаболизм (энергетический обмен) и анаболизм (биосинтез).

Основные понятия

??? Катаболизм и анаболизм. Катаболизм — это комплекс процессов расщепления пищевых веществ — углеводов, жиров и белков, которые происходят в основном за счет реакций окисления, в результате чего выделяется энергия. У микроорганизмов различают основные формы катаболизма — брожение и дыхание (аэробное или анаэробное). При брожении наблюдается неполный распад органических веществ с высвобождением незначительного количества энергии и накоплением богатых энергией конечных продуктов (этилового спирта, молочной, масляной и других кислот). При аэробном дыхании обычно осуществляется полное окисление органических веществ с выходом большого количества энергии и образованием бедных энергией конечных продуктов (С02 и Н20). Высвобождающаяся при катаболизме органических веществ свободная энергия аккумулируется в форме энергии фосфатных связей аденозинтри- фосфата (АТФ).

Биосинтез, или анаболизм, объединяет процессы синтеза макромолекул клетки (нуклеиновых кислот, белков, полисахаридов и т. д.) из более простых соединений, присутствующих в окружающей среде. Реакции биосинтеза связаны с потреблением свободной энергии, которая вырабатывается в процессах дыхания, брожения (а также фотосинтеза) и сохраняется в форме АТФ. Катаболизм и биосинтез протекают одновременно, многие реакции и промежуточные продукты для них общие.

Ферменты. Глубокое понимание процессов метаболизма микроорганизмов вряд ли возможно без предварительного знакомства с ролью и значением ферментов. Ферменты — биологические катализаторы. Они катализируют тысячи химических реакций, из которых слагается метаболизм организма. Известно уже около двух тысяч ферментов. По химической природе ферменты — глобулярные белки молекулярной массой от К) тыс. до нескольких миллионов. Название ферменту во многих случаях дают по веществу, на которое он действует, с изменением окончания на «-аза». Например, целлю- лаза катализирует гидролиз целлюлозы до целлобиозы, уреаза — гидролиз мочевины {urea) до аммиака и С02 и т. п. Однако чаще фермент получает наименование, которое указывает на природу катализируемой им химической реакции.

Современная классификация ферментов также строится с учетом природы реакций, которыми они управляют. Согласно разработанной Комиссией по ферментам Международного биохимического союза классификации, выделяют шесть главных классов ферментов.

  • 1. Оксидоредуктазы. Эти ферменты катализируют окислительно-восстановительные реакции, играют большую роль в процессах биологического получения энергии. К ним относятся дегидрогеназы (НАД, НАДФ, ФАД), цитохромы (b, с, с, а, я3), ферменты, участвующие в переносе водорода, электронов и др.
  • 2. Т ра нефе разы. Катализируют перенос отдельных радикалов, частей молекул или целых атомных группировок от одних соединений к другим. Например, ацетилтрансферазы переносят остатки ацетата —СН3СО, а также молекулы жирных кислот; фосфо- трансферазы, или киназы, обусловливают перенос остатков фосфорной кислоты Н3РО5 . Известны и другие трансфсразы (амино- трансфсразы, фосфорилазы и т. д.).
  • 3. Г ид рол азы. Катализируют реакции расщепления и синтеза белков, жиров и полисахаридов с участием воды. К данному классу относят протеолитические ферменты (или пептидгидролазы), действующие на белки или пептиды; гидролазы глюкозидов, осуществляющие каталитическое расщепление углеводов и глюкозидов ((5-фрукгофуранозидаза, а-глюкозидаза, а- и (5-амилаза, (5-галактози- даза и др.); эстеразы, катализирующие расщепление и синтез сложных эфиров (липазы, фосфатазы).

4. Л и азы. Включают ферменты, катализирующие отщепление от субстратов определенных химических групп с образованием двойных связей или присоединение отдельных групп радикалов к двойным связям. Так, пируватдекарбоксилаза катализирует отщепление С02 от пирувата:

К лиазам относится также фермент альдолаза, расщепляющий шестиуглеродную молекулу фруктозо-1,6-бисфосфата на два трехуглеродных соединения.

  • 5. Изомеразы. Участвуют в превращении органических соединений в их изомеры. При изомеризации происходит внутримолекулярное перемещение атомов, атомных группировок, различных радикалов и т. п. Изомеризации подвергаются углеводы и их производные, органические кислоты, аминокислоты и т. д. К данной группе относятся триозофосфатизомсраза, глюкозофосфатизомераза и др.
  • 6. Л и газы. Катализируют синтез сложных органических соединений из простых. Например, аспарагинсинтетаза управляет синтезом амида аспарагина из аспарагиновой кислоты и аммиака с обязательным участием АТФ. дающей энергию для этой реакции:

К группе лигаз относят карбоксилазы, катализирующие присоединение С02 к различным органическим кислотам. Например, фермент пируваткарбоксилаза катализирует синтез оксалоацетата из пирувата и С02.

В соответствии со строением ферменты делят на два больших класса: простые белки и сложные белки. К первому классу относят гидролитические ферменты, ко второму, более многочисленному, — ферменты, управляющие окислением и участвующие в реакциях переноса различных химических групп. Ферменты второго класса кроме белковой части, называемой апоферментом, имеют небелковую группу, определяющую активность фермента, — кофактор. В отдельности белковая и небелковая части лишены ферментативной активности. Они приобретают свойства ферментов после соединения. Комплекс апофермента с кофактором называют голоферментом.

Кофакторами могут быть ионы металла (Fe, Си, Со, Zn, Мо и др.), сложные органические соединения (называемые кофермен- тами) либо те и другие вместе. Кофсрменты обычно играют роль промежуточных переносчиков электронов, атомов, групп, которые в результате ферментной реакции перемещаются с одного соединения на другое. Кофермент, прочно связанный с ферментным белком, называют простетической группой фермента. Многие кофсрменты идентичны определенным витаминам группы В или представляют собой их производные.

К кофсрмснтам относят, например, активные группы дегидрогеназ — никотинамидадениндинукдеотид (НАД) или никотин- амидадениндинуклеотидфосфат (НАДО). В перечисленные кофер- менты входит никотиновая кислота (витамин группы В). Витамины есть в составе и других коферментов: тиамин (витамин В,) в составе тиаминпирофосфокиназы, участвующей в обмене пирувата; панто- теновая кислота — в составе кофермента А; рибофлавин (витамин В2) представляет собой простетическую группу флавопротеиновых ферментов. Значение витаминов в питании живых организмов обусловлено как раз тем, что они входят в состав коферментов.

По современным представлениям, ферменты ускоряют химические реакции, понижая свободную энергию активации (количество энергии, необходимое для перевода при данной температуре всех молекул одного моля вещества в активированное состояние).

Ферменты обладают следующими основными свойствами: увеличивают скорость реакции, но сами в данной реакции не расходуются; их присутствие не влияет ни на природу, ни на свойства конечного продукта (продуктов) реакции; очень незначительное количество фермента вызывает превращение больших количеств субстрата; активность ферментов определяется реакцией среды, температурой, давлением и концентрацией как субстрата, так и самого фермента; для каждого фермента характерен свой оптимум температуры и реакции среды.

Многие ферментативные реакции обратимы, хотя активность фермента редко бывает одинаковой в обоих направлениях.

Обычно ферментативная реакция начинается со связывания ферментом определенного субстрата. Как правило, фермент взаимодействует только с одним субстратом и катализирует его трансформацию в другой субстрат до установления равновесия. Следовательно, каждый фермент характеризуется субстратной специфичностью (т. е. взаимодействует только с одним субстратом и продуктом его трансформации) и специфичностью действия (катализируют только одну из многочисленных реакций, которым может подвергнуться данный субстрат).

В связи с высокой специфичностью ферментативных реакций полагают, что участок молекулы фермента, называемый каталитическим центром, к которому присоединяется молекула субстрата, обладает специфичной пространственной конфигурацией, которая «впору» лишь «своей» молекуле субстрата и не соответствует никаким другим молекулам.

Несмотря на незначительные размеры, каждая клетка микроорганизма может производить множество разнообразных ферментов с различными функциями. Обычно ферменты, участвующие в метаболизме, содержатся в клетке организма и поэтому называются внутриклеточными ферментами, или эндоферментами. Отдельные ферменты выделяются клетками микроорганизмов в окружающую среду и называются внеклеточными ферментами, или экзоферментами. Как правило, во внешнюю среду выделяются гидролитические ферменты, разлагающие соединения большой молекулярной массы, которые не могут проникнуть в клетку микроорганизма. Продукты же разложения легко поглощаются клеткой и используются ею в качестве питательных веществ. В разнообразии ферментов, позволяющих микроорганизмам усваивать соединения различной химической природы, заключается огромная роль микрофлоры в круговороте веществ в природе.

мм Получение энергии. Клетка любого организма запасает энергию в форме соединений, обладающих так называемыми макроэргическими связями. При гидролитическом расщеплении макроэргических связей энергия освобождается и может быть использована для биосинтетических реакций. Аккумуляторами и переносчиками энергии служит ряд соединений: аденозинтрифосфат (АТФ), аденозиндифосфат (АДФ), цитозинтрифосфат (ЦТФ), уридинтрифосфат (УТФ), гуано- зинтрифосфат (ГТФ), креатинфосфат, ацетилфосфат и другие соединения. Важнейшим переносчиком энергии является АТФ.

Образование АТФ идет с расходом энергии, поэтому эта реакция происходит только сопряженно с энергетически полезными реакциями. Так, АТФ образуется в результате фотосинтстического фосфорилирования, окислительного фосфорилирования (фосфорилирование в дыхательной цепи) и фосфорилирования на уровне субстрата, т. е. фотосинтеза, дыхания и брожения, которые будут рассмотрены ниже.

Энергетически богатые связи (макроэргические фосфатные связи) обозначают символом ~Р04. Отщепление концевого фосфата сопровождается выделением 3,4* 104 - 5,0* 104 Дж вместо 1,3* I04 Дж, как при разрыве обычных химических связей.

Следовательно, образование соединений с макроэргическими связями составляет основной механизм, благодаря которому в клетках микроорганизмов запасается и сохраняется некоторое количество энергии, расходуемое по мере надобности для биосинтеза, а также для механического движения и осморсгуляции. Следовательно, АТФ представляет собой универсальный переносчик химической энергии между реакциями, поставляющими энергию, и реакциями, потребляющими се.

Окисление и восстановление органических соединений (биологическое окисление) начали изучать в 1780 г., когда французский ученый А. Л. Лавуазье обнаружил, что животные поглощают кислород из воздуха и выделяют С02. Процесс биологического окисления назвали дыханием. Оно свойственно и высшим растениям. Под понятием «окисление» в то время подразумевали процесс соединения вещества с кислородом, а под понятием «восстановление» — процесс отщепления кислорода от вещества.

Сейчас окисление представляют как процесс отнятия от вещества двух атомов водорода, что равносильно удалению двух электронов и двух протонов. Поэтому процесс теперь носит название дегидрирования. В противоположность ему восстановление того или иного соединения представляет собой присоединение двух атомов водорода или двух электронов и двух протонов. Последний процесс называют гидрированием.

Окисление может быть представлено следующим образом:

Суммарная реакция показывает окисление АН2 при помощи В:

В этой реакции АН, — восстановитель, или донор водорода, В — окислитель, или акцептор водорода.

Понятие окисления применимо и к реакциям, связанным только с переносом электронов. Так, реакцию, при которой атомы или молекулы теряют электроны (е~), называют окислением, обратный процесс — присоединение электронов — восстановлением. Например, превращение закисного железа в окисное происходит с потерей электрона и представляет собой реакцию окисления:

Ни электроны, ни атомы водорода не могут накапливаться в среде как таковые. Они должны быть акцептированы каким-либо другим химическим соединением. Поэтому каждое окисление обязательно сопровождается восстановлением.

Переносчиками водорода в реакциях биологического окисления и восстановления служат главным образом два пиридиновых нуклеотида (коферменты анаэробных дегидрогеназ) — никотин- амидадениндинуклеотид (НАД) и никотинамидадениндинуклеотид- фосфат (НАДО). Отнимая водород от окисляемого субстрата, эти соединения переходят в восстановленную форму (НАД*Н2 и НАДО* Н2) и переносят водород на другой акцептор. НАД* Н2 передает водород главным образом на промежуточные продукты брожения или в дыхательную цепь. НАДО* Н2 чаше участвует в реакциях биосинтеза клетки.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >