Пластический обмен. Синтез белка

Белки, состоящие из аминокислот, являются важнейшими соединениями в живых организмах. Аминокислоты также входят в цикл синтеза нуклеиновых кислот и могут быть источником энергии в реакциях энергетического обмена.

Живые организмы не запасают аминокислоты и белки впрок, поэтому необходимо, чтобы эти соединения постоянно поступали в клетки извне или синтезировались внутри клетки. Для синтеза новых белков организм использует аминокислоты, получаемые с пищей. Также источником аминокислот могут служить и собственные белки клетки, которые постоянно подвергаются распаду (катаболизму). Расщепляют белки специальные ферменты — протеазы. Средняя продолжительность жизни белковой молекулы в организме человека — 80 суток, хотя есть белки, которые существуют в течение нескольких минут — например инсулин. Аминокислоты могут быть синтезированы в клетке и из компонентов других органических соединений. Однако не все живые организмы одинаково способны к синтезу аминокислот. Например, грибы могут синтезировать в своих клетках все аминокислоты, а в организме человека многие аминокислоты не синтезируются, поэтому они должны постоянно поступать с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми, это валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан.

Использование аминокислот в качестве субстрата в метаболизме клеток (кроме синтеза белка) происходит путем отщепления аминогруппы кислоты специальными ферментами (реакция дезаминирования). Такие промежуточные соединения включаются во многие метаболические процессы в организме (углеводный обмен, цикл Кребса, гликолиз, образование мочевой кислоты и др.).

Прежде чем знакомится с основными этапами синтеза белка, необходимо вспомнить структуру рибосом — клеточных органоидов, осуществляющих этот синтез.

Рибосомы — это мелкие немембранные органоиды про- и эукариотических клеток. Они могут располагаться как в цитоплазме (свободные рибосомы), так и быть прикреплены к мембранам эндоплазматического ретикулума или наружной ядерной мембране (прикрепленные рибосомы). Количество рибосом в клетке сильно варьирует — от тысяч до нескольких десятков тысяч на клетку. Это число зависит от типа клетки и ее активности в данный момент. Рибосомы могут располагаться поодиночке или плотными группами, образуя своеобразные комплексы — полисомы.

По своему составу рибосома — это сложный комплекс рибонуклео- протеидов. Рибосома состоит из специальных молекул рибосомальной РНК (рРНК) и группы специальных рибосомальных белков. Вместе эти молекулы образуют компактную, сложную по форме частицу диаметром ~ 30 нм. В настоящее время структура и состав рибосом изучены достаточно полно (хотя и не до конца) и можно выделить несколько ключевых моментов ее организации.

1. Рибосомы состоят из двух неравных частиц, называемых большой и малой субъединицами (рис. 4.1). Эти частицы могут находиться в цитоплазме по отдельности или собираться в целые рибосомы. Собираются рибосомы только в момент синтеза белка, в другое время они находятся в диссоциированном (разобранном) состоянии в цитоплазме.

Строение рибосомы эукариотической клетки

Рис. 4.1. Строение рибосомы эукариотической клетки:

1 — большая субъединица (60S); 2 — малая субъединица (40S); 3 — «глаз»

рибосомы

Рибосомы есть во всех клетках, но у прокариот и эукариот они различаются по размеру и составу входящих в них молекул (табл. 4.1).

  • 2. Основу рибосомы составляют молекулы высокомолекулярных р-РНК, содержащие 3—5 тыс. нуклеотидов с молекулярной массой в 1000—15000 kD. На долю рРНК приходится до 80—85 % от общего количества РНК в клетке. Они располагаются в центре рибосомы, образуя своеобразное ядро, вокруг которого расположены рибосомальные белки и молекулы низкомолекулярных рРНК. Синтез рРНК эукариот происходит в ядрышке. Гены, кодирующие рРНК, располагаются в виде групп в нескольких хромосомах (13, 14, 15, 21, 22). Первичные транскрипты прерРНК проходят сложный этап процессинга и созревания, прежде чем образуются зрелые рРНК.
  • 3. Сборка рибосомных субъединиц происходит в ядре путем специфического связывания рибосомальных белков и низкомолекулярных рРНК с «центральными» молекулами рРНК. Для каждого белка и малых рРНК на высокомолекулярных рРНК есть специфический участок, с которым они связываются. Важно отметить, что многочисленные белки, входящие в структуру рибосом поступают в ядро для сборки из цитоплазмы.

Таблица 4.1

Состав рибосом прокариот и эукариот

Объект

Коеффициент седиментации полной рибосомы и ее субъединиц

Количество молекул РНК на субъединицу

Масса РНК D (дальтон)

Коэффициент

седиментации

РНК

Количество белков на субъединицу рибосомы

Рибосома прокариот

Малая 30S

1

0,56 х 106

16S

21

Большая 50S

2

1,2 х 106 4,0 х 104

  • 23S
  • 5S

34

Полная 70S

Рибосома эукариот

Малая 40S

1

0,6 х 106

16S

Большая 60S

3

1,6 х 106 4,0 х 104 4,5 х 104

Около 80

Полная 80S

4. Упаковка рРНК и белков в рибосомальных частицах не случайна, а подчинена основной задаче рибосом — связыванию с иРНК и тРНК в процессе синтеза белка. Данные электронно-микроскопических исследований показывают, что при образовании рибосомы между ее двумя субъединицами (малой и большой) формируется глубокая щель, которая в одном месте сильно расширяется, формируя так называемый глаз рибосомы. Как оказалось, именно в этой полости располагаются две молекулы тРНК, приносящие аминокислоты к месту синтеза белка. На малой субъединице рибосомы также есть глубокая борозда — именно через нее протягивается нить иРНК в процессе синтеза белка.

Важнейшим открытием последнего времени было доказательство ведущей роли малых рРНК в качестве фермента (такие РНК получили наименование — рибозимы), катализирующего образование пептидной связи между аминокислотами в процессе синтеза белковой молекулы. За открытие каталитической (ферментативной) способности молекул РНК в 1989 г. Томасу Чеку и Сидни Олтмену была присуждена Нобелевская премия по химии.

Функции рРНК: необходимый структурный компонент рибосом; обеспечение взаимодействия рибосомы и тРНК; первоначальное связывание рибосомы и старт-кодона на иРНК и определение рамки считывания; формирование активного центра (окна) рибосомы; катали- зирование образования пептидной связи между аминокислотами при синтезе белка.

Сложная конфигурация рибосомальных частиц является необходимым условием для правильного хода трансляции.

Трансляция (перевод) — процесс синтеза белковой цепи рибосомами на матрице иРНК.

Открытие в 1953 г. Д. Уотсоном, Ф. Криком и М. Уилкинсоном принципа организации ДНК дало импульс к разгадке генетического кода, явлений репликации и трансляции и привело к формулированию центральной догмы молекулярной биологии: ДНК —> РНК —> БЕЛОК. В 1962 г. эти ученые были удостоены Нобелевской премии.

Генетический код — система записи наследственной информации в виде последовательности нуклеотидов в молекулах ДНК или РНК. Он определяет последовательность включения аминокислот в синтезируемую белковую цепь.

Впервые о генетическом коде заговорил русский ученый Г. А. Гамов в 1950-е гг., задолго до открытия иРНК. Он предположил, что каждая аминокислота «закодирована» в молекуле ДНК в виде трех нуклеотидов — триплетного кода.

В 1960-е гг. Френсис Крик и Сидни Бреннер (оба Нобелевские лауреаты) с сотрудниками сформулировали основные свойства генетического кода. С. Бреннер ввел в употребление такие термины, как «иРНК», «кодон», «антикодон». Полная расшифровка кода была закончена к 1966 г. М. Ниренбергом и С. Очоа, за что они также были удостоены Нобелевской премии.

Свойства генетического кода:

  • 1) код триплетен, т. е. каждая аминокислота закодирована в структуре ДНК или РНК тремя нуклеотидами — кодоном. Всего существует 64 типа кодонов. Три из них в ДНК (иРНК) — ATT (УАА), АТЦ (УАГ), АЦТ (УГА) — не кодируют аминокислоты — а являются сигналами об окончании синтеза белка (терминирующие или стоп — кодоны) (табл. 4.2);
  • 2) код вырожден — аминокислоты могут кодироваться более чем одним кодоном (от двух до шести). При этом, как правило, два первых нуклеотида в кодоне постоянны для каждой аминокислоты, а третий может варьировать. Две важнейшие аминокислоты — метионин и триптофан кодируются единственным кодоном: соответственно в ДНК (иРНК) — ТАЦ (АУТ) и АЦЦ (УГГ);
  • 3) код однозначен — каждый кодон кодирует только одну аминокислоту;
  • 4) код непрерывен — между кодонами в иРНК нет никаких вставок — нуклеотидов, не входящих в кодоны. Между генами (участками ДНК) есть своего рода «знаки пунктуации» — терминальные кодоны, которые обозначают конец синтеза молекулы иРНК и в дальнейшем определяют окончание синтеза белковой молекулы;
  • 5) код универсален — одинаков у всех живых существ (от вирусов до человека), однако существуют некоторые исключения (табл. 4.2). В геноме митохондрий ряд кодонов кодируют не те аминокислоты, которые аналогичные кодоны кодируют в ядерном геноме (например: кодон АУА в ядерном геноме кодирует изолейцин, а в митохондриальном — метионин).

Таблица 4.2

Таблица универсального генетического кода

Первая буква в кодоне

Вторая буква в кодоне

Третья буква в кодоне

У

ц

А

Г

У

Фен

Сер

Тир

Цис

У

Фен

Сер

Тир

Цис

Ц

Лей

Сер

СТОП

СТОП

А

Лей

Сер

СТОП

Трп

Г

ц

Лей

Про

Гис

Apr

У

Лей

Про

Гис

Apr

ц

Лей

Про

Глн

Apr

А

Лей

Про

Глн

Apr

Г

А

Иле

Тре

Асн

Сер

У

Иле

Тре

Асн

Сер

ц

Иле

Тре

Лиз

Apr

А

Мет (СТАРТ)

Тре

Лиз

Apr

Г

Первая буква в кодоне

Вторая буква в кодоне

Третья буква в кодоне

У

ц

А

Г

Г

Вал

Ала

Асп

Гли

У

Вал

Ала

Асп

Гли

ц

Вал

Ала

Глу

Гли

А

Вал

Ала

Глу

Гли

Г

Казалось бы, что после расшифровки генетического кода стало ясно, как происходит процесс передачи генетической информации. Но вскоре выяснилось, что известно еще далеко не все. Оказалось, что синтез белка — чрезвычайно сложный процесс. В образовании каждого белка принимает участие несколько сотен молекул специальных белков и нуклеиновых кислот. Большой вклад в исследование этих сложных процессов внес российский ученый — академик РАН Александр Сергеевич Спирин со своими соратниками.

Трансляция. Процесс синтеза белка состоит из несколько стадий (этапов) (рис. 4.2).

  • 1. Инициация (начало) трансляции. Процесс инициации трансляции тоже можно разделить на несколько этапов:
    • а) этап «подготовки» аминокислот к синтезу белка и их транспортировка к рибосоме. Аминокислоты не могут самостоятельно связываться с рибосомами и распознавать генетический код. Для этого в клетке существует система специализированных молекул РНК — транспортные тРНК (рис. 4.3).

Транспортные РНК синтезируются в ядре клетки на определенных генах. Каждая молекула т-РНК имеет участок связывания с аминокислотой и участок, несущий тройку нуклеотидов, комплементарную триплету на молекуле иРНК. Этот участок получил название антикодон. Третичная структура молекулы тРНК напоминает клеверный лист.

В антикодоне первые два нуклеотида должны быть обязательны кодону на иРНК, а третий нуклеотид может варьировать. Поэтому теоретически для «обслуживания» всего генетического кода клетке достаточно синтезировать 31 тРНК.

Но в природе все сложнее: у бактерий 78 генов кодируют 45 разных тРНК, у дрозофилы таких генов около 750, у лягушки — более 7000. Это означает, что одну молекулу тРНК кодируют несколько генов. У млекопитающих найдено более 60 тРНК.

Возникает вопрос — как эти многочисленные тРНК «узнают» свою аминокислоту? Для этого в клетке есть специальные ферменты — аминоацил-тРНК-синтетазы. Их в клетке всего 20 (по числу аминокислот) и «узнают» они только свою аминокислоту, после чего присоединяют ее на определенную тРНК. Отбор «правильных» тРНК зависит от узнавания ферментом определенных участков на молекуле тРНК. Образуется комплекс, называемый аминоацил — тРНК. Этот комплекс направляется к рибосоме и участвует в синтез белковой цепи. Частота ошибок при работе тРНК исключительно низкая (< 1СИ). Ведь если к тРНК присоединится аминокислота, не соответствующая антикодону, это приведет к ошибке при синтезе белка и исправить это будет практически невозможно (рис. 4.4);

Синтез белка в клетке (напримере синтеза белка у прокариот)

Рис. 4.2. Синтез белка в клетке (напримере синтеза белка у прокариот):

  • 1 — первая аминокислота в белковой цепочке — формил-метионин (ф-мет);
  • 2 — факторы инициации синтезе белка; 3 — ф-мет-тРНК; 4 — малая субъединица (30S) рибосомы; 5 — иРНК; 6 — большая субъединица (50S) рибосомы; 7 — факторы элонгации синтеза белка; 8 — Т-РНК + аминокислота;
  • 9 — отсоединение тРНК предыдущей аминокислоты в синтезирующейся цепочке белка; 10 — белковая цепь; 11 — фактор терминации синтеза белка;
  • 12 — отсоединение синтезируемой белковой цепи; 13 — тРНК последней в цепочке белка аминокислоты; Р, А — участки связывания тРНК на рибосомы (объяснения процесса синтеза белка в тексте)
Строение молекулы тРНК и кодон-антикодонное взаимодействие

Рис. 4.3. Строение молекулы тРНК и кодон-антикодонное взаимодействие

Схема взаимодействия тРНК, аминокислоты и аминоацил-тРНК- синтетазы в процессе синтеза белка б) начало считывания информации с иРНК

Рис. 4.4. Схема взаимодействия тРНК, аминокислоты и аминоацил-тРНК- синтетазы в процессе синтеза белка б) начало считывания информации с иРНК.

Считывание информации о белке начинается с того, что малая субъединица рибосомы подходит к молекуле иРНК и связывается с ней.

У прокариот малая субъединица рибосомы сразу связывается с инициирующим кодоном на иРНК, тогда как у эукариот она некоторое время скользит по молекуле иРНК, пока не встретит инициирующий кодон (рис. 4.5). Этот процесс получил наименование — сканирование иРНК. Это узнавание должно быть очень точным, поскольку сдвиг трансляции даже на один нуклеотид нарушит весь дальнейший ход синтеза белка, так как произойдет сдвиг считывания триплетов, кодирующих определенные аминокислоты.

Инициация трансляции у эу- и прокариот

Рис. 4.5. Инициация трансляции у эу- и прокариот:

1 — малая субъединица рибосомы; 2 — большая субъединица рибосомы; 3 — синтезируемый белок; 4 — информационная РНК

Весь этот процесс обеспечивают специальные белки — факторы инициации (eIF-1, eIF-2, eIF-З и т. д.). У прокариот их три, у эукариот — более дюжины. Их задача — помочь малой субъединицы рибосомы связаться с иРНК и одновременно связать образующийся комплекс с тРНК, которая узнает инициирующий кодон и переносит аминокислоту метионин. У эукариот все белки начинаются с метионина. Все эти процессы идут с затратой энергии, которую предоставляют высокоэнергетические молекулы ГТФ (гуанозинтрифосфорная кислота). После того как малая субъединица рибосомы с метионин-тРНК и с белками — факторами инициации «нашла» первый кодон и иРНК, происходит присоединение большой субъединицы и образуется полная рибома.

В рибосоме имеется два разных участка, связывающих молекулы тРНК. Один из них удерживает молекулу тРНК, присоединению ную к растущему концу полипептидной цепи; поэтому его называют пептидил-тРНК-связывающим участком или P-участком (донорным участком). Второй служит для удержания только что прибывшей молекулы тРНК, нагруженной аминокислотой; его называют аминоацил- тРНК-связывающим участком или A-участком (акцепторным участком). К обоим участкам молекула тРНК прочно прикрепляется только в том случае, если ее антикодон спаривается с комплементарным ему кодоном мРНК. А- и P-участки располагаются очень близко друг к другу, так что две связанные с ними молекулы тРНК соединяются с двумя соседними кодонами в молекуле мРНК.

Таким образом, к моменту начала синтеза белковой цепи рибосома содержит P-участок, уже занятый метионин-тРНК, и соседний А-участок — свободный для присоединения следующей молекулы тРНК с аминокислотой.

На этом первый (инициирующий) этап синтеза белка завершается.

2. Элонгация трансляции (синтез белковой цепочки). После инициации трансляции рибосома начинает движение вдоль нити РНК и последовательно выбирает из окружающей цитоплазмы те т-РНК, которые несут антикодоны и аминокислоты соответственно последовательности триплетов на молекуле иРНК. Весь процесс контролируется и направляется специальными белками — факторами элонгации (TEFb; SII, Sill, ELL и др.). У прокариот их три, у эукариот — около десятка.

Последовательность событий при синтезе белковой цепочки выглядит следующим образом:

  • а) первая тРНК, несущая метионин, находится на P-участке рибосомы;
  • б) на соседний A-участок рибосомы присоединяется вторая т-РНК с аминокислотой (например: Лей-тРНК) В активном центре рибосомы, состоящем из участков Р и А помещается одновременно два триплета иРНК;
  • в) в результате биохимических реакций, метионин переходит из P-участка в А участок и присоединяется к Лей-тРНК. Образуется дипептид — Мет-Лей-тРНК;
  • г) тРНК, освободившиеся от своей аминокислоты (метионина), отсоединяется от P-участка иРНК и на ее место преходит из А-участка дипептид Мет-Лей-тРНК, сдвигая за собой молекулу иРНК на один триплет и освобождая, таким образом, A-участок для присоединения другой амино-тРНК;
  • д) цикл повторяется со следующей по порядку аминокислотой.

Скорость синтеза белковой цепочки у эукариот составляет

от 1 до 10 триплетов в секунду, у прокариот — 10—15 триплетов/сек.

Таким образом, в каждом цикле присоединения аминокислоты к растущей цепи белка происходит сдвиг цепи иРНК вдоль рибосомы ровно на три нуклеотида. Сдвиг тРНК происходит только в одном направлении — от A-участка в P-участок рибосомы, а движение цепи иРНК только от 5' к 3' концу молекулы.

Особенность синтеза белка у прокариот связана с отсутствием оформленного ядра, и поэтому процессы транскрипции и трансляции проходят у них практически одновременно. С ДНК считывается цепь иРНК и на ее 5’ конец «садится» рибосома, начинающая синтез белка.

3. Терминация трансляции (окончание) синтеза белка. Двигаясь вдоль нити иРНК и синтезируя белок, рибосома доходит до конца транслирующего участка иРНК и встречается со специальными — терминирующими триплетами (УАГ, УАА, УГА), которые не кодируют аминокислоты.

Терминация трансляции — очень важный этап в процессе синтеза белка. Если в процессе роста белковой цепи произойдет ошибка (замена одной аминокислоты на другую), то это не всегда сказывается на структуре белка. Но если произойдет сбой в терминации синтеза (терминальный кодон «прочитывается» как значащий кодон), то синтез белковой молекулы не останавливается и на конце белковой молекулы появляется аминокислота, кодируемая триплетом иРНК после терминального кодона. Получается совсем другой белок, с другими свойствами, что может быть очень опасно для клетки.

Когда P-участок рибосомы занимает последняя амино-тРНК, в A-участке находится терминирующий кодон. A-участок взаимодействует со специальными белками — факторами терминации (eRFl, eRF3).

В результате белковая цепочка отсоединяется от рибосомы, от нее «уходит» тРНК, и рибосома распадается на две субъединицы.

В дальнейшем малая субъединица связывается со следующей молекулой иРНК и весь цикл повторяется.

4. Пострансляционные изменения в структуре белковой цепи. Молекула белка, выходя из рибосомы, еще не имеет настоящей вторичной и третичной структуры и не является по сути «зрелой» молекулой белка.

В зависимости от расположения рибосом и предназначения белка, судьба белковой цепочки может быть разной (рис. 4.6):

  • • белки, используемые для работы непосредственно в цитоплазме, выходят из рибосомы, сворачиваясь во вторичную и третичную структуру. Только после этого белок приобретает свойственные ему функции;
  • • белки, работающие в клетке в мембранных органоидах (эндоплазматический ретикулум, лизосомы, митохондрии, секреторные пузырьки, плазматическая мембрана и т. п.) должны, выйдя из рибосомы, пройти через мембрану ретикулума и систему цистерн аппарата Гольджи. В свернутом состоянии они пройти через мембрану не могут! Поэтому в клетке существуют специальные белки — шапероны и шапе- ронины (от франц. shaperon — няня). Это целая группа белков, одни из которых препятствуют преждевременному сворачиванию белковой молекулы, другие — способствуют ее прохождению через мембрану, третьи помогают белку сформировать свою вторичную и третичную структуру после прохождения через мембрану. Процесс сворачивания белковой цепи в зрелую структуру получил наименование фолдинга (от англ, folding — сворачивание).
Распределение белков, синтезированных на свободных или прикрепленных рибосомах, в различные структуры и органоиды клетки

Рис. 4.6. Распределение белков, синтезированных на свободных или прикрепленных рибосомах, в различные структуры и органоиды клетки:

  • 1 — прикрепленные рибосомы (гранулярный эндоплазматический ретикулум);
  • 2 — свободные рибосомы (в цитоплазме); 3 — ядро; 4 — аппарат Гольджи;
  • 5 — экзоцитоз (секреция); 6 — белки плазматической мембраны; 7 — белки (ферменты) лизосом; 8 — белки цитоплазмы; 9 — белки пероксисом; 10 — белки митохондрий; 11 —ядерные белки

К настоящему времени описано несколько классов шаперонов, различающихся по структуре и специфическим функциям. Все шапероны являются так называемыми «белками теплового шока», синтез которых резко увеличивается в стрессовых для клетки ситуациях, поэтому сокращенное название этих белков — hsp (англ, heat shock proteins). Однако и в нормальных условиях каждая клетка содержит определенный набор шаперонов, необходимых для ее жизнедеятельности. Классификация шаперонов основана на величине молекулярной массы составляющих их полипептидных цепей (субъединиц), которая варьирует от 10 до 90 кД и выше. Шапероны работают и среди цитоплазматических белков. За исследования специальных транспортных систем для белков в клетке американский молекулярный — биолог Г. Блобель в 1999 г. был награжден Нобелевской премией.

У прокариот также есть система белков DnaK/DnaJ — аналогов шаперонов эукариот, которая обеспечивает посттрансляционный фол- динг и предотвращает неправильное сворачивание синтезирующейся белковой цепи. Завершение фолдинга белков происходит у прокариот в специальной структуре, образованной белками из семейства низкомолекулярных «шаперонов» — GroEL/GroES. Эта структура обнаружена как в клетках прокариот, так и эукариот (у последних — только в хло- ропластах и митохондриях).

Нарушения в работе системы шаперонов приводит к серьезным последствиям для клетки — синтезированные белки не формируют нормальную структуру, теряют свои функциональные свойства и начинают слипаться в комки (агрегаты), что может привести к гибели клетки.

Помимо работы шаперонов по сворачиванию белковой цепи, пострансляционная модификация белков может осуществляется и другими способами:

  • частичный протеолиз — расщепление белковой молекулы специальными ферментами на фрагменты, которые затем становятся активными участниками метаболизма клетки. Например, в передней доле гипофиза синтезируется полипептидный прогормон — проопио- меланокортин (ПОМЛ), который там же может расщепляться на активные аденокортикотропный (АКТГ) и (3-липотропный ((3-ЛТГ) пептидные гормоны;
  • присоединение различных функциональных групп (ацетилирование, метилирование, фосфорилирование и т. д.). Метилирование — один из наиболее широко распространенных биохимических процессов модификации органических соединений. Оно характерно почти для всех классов соединений, присутствующих в организме: жирных и нуклеиновых кислот, аминокислот и белков. Например: метилирование ядерных белков — гистонов приводит к изменению активности хроматина. При фосфорилировании-дефосфорилировании происходит изменение активности ферментов и других белков; гидрок- силирование пролина, приводящее к появлению оксипролина, имеет решающее значение для формирования эластина и коллагена в соединительной ткани;
  • гликозилирование, т. е. присоединение углеводных остатков к пептидной цепи. Это происходит, например, при транспорте белка от цис- к транс-цистернам АГ;
  • удаление части молекулы белка. У некоторых белков на N-конце имеются короткие цепочки аминокислот, которые называют сигнальными последовательностями, играющих важную роль в прохождении белков через мембраны. В процессе прохода через мембрану сигнальная последовательность отщепляется специальным ферментом — пептидазой. В итоге белок становится функционально активным;
  • замена стандартных аминокислот на нестандартные. Дело в том, что в составе белков, кроме общеизвестных 20—22 основных аминокислот, кодируемых триплетами нуклеотидов, часто обнаруживаются минорные аминокислоты, которых в настоящее время насчитывается около 200. Для минорных аминокислот нет соответствующих кодонов в генетическом коде, что делает невозможным прямое включение этих аминокислот в полипептидную цепь. Поэтому в организме сформировалась система ферментативных модификаций уже синтезированной полипептидной цепи путем замены аминокислот.

Таким образом, процесс синтеза белков чрезвычайно сложен. В нем принимают участие сотни молекул и разнообразные структуры клетки: от ядра и ядрышка до мембран эндоплазматического ретикулума и митохондрий.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >