Глава 1 БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ И ПРОИСХОЖДЕНИЕ ГЕМОГЛОБИНОВ

Место гемоглобинов в дыхательной функции организма

Кислород является одним из самых слабо растворимых в воде газов: его растворимость (н.у.) — 4,9 мл в 100 мл воды (для сравнения, растворимость С1₂ — 461 мл/100 мл воды, растворимость С0₂ — 171 мл/100 мл). Поэтому лишь ничтожная доля кислорода может транспортироваться плазмой крови в свободном виде. Аналогичным образом углекислый газ не может транспортироваться с достаточной скоростью от тканей к легким в простом растворе. Следовательно, многоклеточным аэробным и факультативно-анаэробным организмам необходим транспортный гуморальный механизм, способный селективно и обратимо связывать дыхательные газы. У большинства высших животных эту функцию выполняет система дыхательных пигментов. В настоящее время известны четыре дыхательных пигмента, встречающихся в организме современных животных: гемоглобин, гемоцианин, хлорокруорин и гемэ- ритрин. Из них только гемоцианин содержит медь, в состав остальных входит железо. Близко родственными по структуре являются гемоглобин и хлорокруорин.

Главная особенность дыхательных белков, и гемоглобинов в том числе, заключается в обратимом присоединении кислорода, связывании его при атмосферном давлении и освобождении в условиях недостатка.

Гемоглобин (от греч. haemo — кровь и лат. globus — шар) — красный железосодержащий пигмент, он же основной дыхательный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Относится к сложным белкам — хромопротеидам.

Гемоглобин (Hb) был первым белком животного происхождения, который удалось получить в кристаллическом виде (Hunefeld, 1889). Этот белок широко распространен среди всех эукариотических организмов — от примитивных одноклеточных (дрожжей) до высших позвоночных. Причем, Hb является первичным акцептором кислорода в отличие, например, от миоглобина. Его количество, содержащееся в 100 мл крови, связывает около 20 мл газообразного кислорода. Гемоглобин часто называют дыхательным ферментом. По определению М. Perutz, он — «молекулярное легкое», хотя сродство гемоглобина к кислороду невысоко. Существуют лиганды, по отношению к которым Hb обладает значительно большей тропностью: к ним относятся СО и N0. И если взаимодействие Hb с N0 представляет лишь теоретический интерес, то ассоциация НЬ-СО имеет большое физиологическое значение.

У многих беспозвоночных гемоглобин свободно растворен в крови. У позвоночных и некоторых беспозвоночных животных Hb находится в красных кровяных клетках — эритроцитах. Эти клетки образуют важнейшую ткань тела человека, их общий вес почти равен весу печени.

Эритроциты — очень мелкие псевдоклеточные структуры. Их нельзя назвать клетками в полном смысле, так как они лишены ядра, митохондрий и других органелл.

Примечательно, что в собственном метаболизме эритроцита кислород не используется (АТФ синтезируется анаэробно). Hb — самый главный белок эритроцитов, составляющий 35% от его общей массы. В одном эритроците среднего размера (7 мкм) содержится 15—20 мкг гемоглобина. В раннем возрасте, когда клетки очень крупные, содержание гемоглобина у человека может достигать 60 мкг и более. Подсчитано, что в одном эритроците содержится около ~ 340 000 000 молекул гемоглобина, каждая из которых состоит примерно из 10³ атомов.

В организме Hb выполняет следующие биологические функции:

• 1. Транспортно-дыхательную:
  • — перенос кислорода (0₂) из легких к периферическим тканям;
  • — перенос углекислого газа (С0₂) и катионов водорода от периферических тканей к дыхательным органам для последующего выведения из организма.

ю

2. Буферную в поддержании кислотно-основного равновесия крови. Буферная система, создаваемая НЬ, способствует сохранению pH крови в определенных пределах: гемоглоби- новый буфер является самым мощным буфером крови (= 75% от общей буферной емкости крови).

Гемоглобин можно считать своего рода модельным белком, структура, свойства и функции которого наиболее полно изучены по сравнению с другими белками на протяжении последних 50 лет. Длительный период исследований гемоглобина во многих лабораториях мира привел к значительному прогрессу в понимании и описании физических, химических и биологических аспектов его функционирования. Американский физик Hopfield назвал НЬ атомом водорода современной биохимии, имея в виду, что изучение гемоглобина сыграло в биохимии ту же роль, что и изучение атома водорода в физике. Гемоглобин называют также почетным ферментом, поскольку исследования его структуры в статике и динамике позволили значительно продвинуться в понимании механизмов функционирования ферментов.

Авторы: Кривенцев Юрий, Никулина Дина